Purification et caractérisation de l'aspartate aminotransférase du champignon ectomycorhizien cenococcum geophilum

par Ahmed Khalid

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Bernard Botton.

Soutenue en 1988

à Nancy 1 , en partenariat avec Université Henri Poincaré Nancy 1. Faculté des sciences et techniques (autre partenaire) .

mots clés

• Sciences biologiques fondamentales et appliquées, psychologie
• Biochimie analytique, structurale et métabolique
• Fungi
• Thallophyta
• Aspartate aminotransférase
• Fungi imperfecti
• Végétal
• Enzyme
• Purification
• Chromatographie
• Électrophorèse
• Paramètre cinétique
• Cénococcum géophilum
• Fungi
• Thallophyta
• Aspartate aminotransferase
• Fungi imperfecti
• Vegetals
• Enzyme
• Purification
• Chromatography
• Electrophoresis
• Kinetic parameter
• Enzymes -- Régulation
• Mitochondries
• Mycorhizes -- Structure
• Cenococcum geophilum
• Aminoacyltransférases

Résumé

L'aspartate aminotransférase (E. C. 2. 6. 1. 1. ) du champignon ectomycorhizien Cenococcum geophilum a été purifiée à l'homogénéité électrophorétique en quatre étapes. Les propriétés physicochimiques et immunologiques de l'enzyme ont été étudiées. L'isolement des mitochondries indique que l'enzyme est localisée dans la matrice mitochondriale. L'activité enzymatique du tissu fongique est régulée à la fois par la quantité et l'activité moléculaire de l'enzyme. L'aspartate aminotransférase des associations mycorhiziennes Cenococcum geophilum-épicéa et Cenococcum geophilum-hêtre est celle de l'hôte

Titre traduit

Purification and characterization of aspartate aminotransferase of ectomycorhizal cenococcum geophilum

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