La protéine d'immunité de la colicine A : structure et fonction
par Vincent Geli
Thèse de doctorat en Biochimie. Biologie moléculaire
Sous la direction de Claude Lazdunski.
Soutenue en 1988
à Aix-Marseille 1 .
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Résumé
La colicine a est une bacteriocine produite et secretee par certaines souches d'e. Coli. Les cellules productrices de colicine a, se protegent de l'action de la bacteriocine grace a l'expression d'une proteine appelee proteine d'immunite (cai). Cai est exprimee tres faiblement de facon constitutive. Une sequence hydrophile, reconnue par un anticorps monoclonal greffe a l'extremite nh2-terminale de cai a permis de caracteriser la proteine d'immunite, de la localiser dans la membrane interne des bacteries et de montrer que son extremite nh2-terminale est dirigee vers le cytoplasme. Cai possede quatre segments transmembranaires definissant deux boucles periplasmiques et une boucle cytoplasmique. La deuxieme boucle periplasmique joue un role dans l'interaction avec la solicine a. Le vecteur utilise pour la construction de la proteine vl1 a permis l'expression chez e. Coli d'une hormone humaine, le hgrf (human growth releasing factor). Le h grf a ete fusionne en aval du domaine nh2-terminal de la coliche a. Une sequence de quatre acides amines (ile-glu-gly-arg) reconnue specifiquement par le facteur x, a ete introduite entre les regions codantes pour la region nh2-terminale de la colicine a et l'hormone. Un protocole de purification du hgrf a ete mis au point a partir de ce systeme d'expression
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Titre traduit
The colicin A immunity protein : structure and function
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