Approche vers la structure de l'IgA secrétoire humaine par l'analyse des épitopes du composant secrétoire impliqués dans la liaison aux domaines de la chaine α

par Colette Combre Geneste

Thèse de doctorat en Sciences de la vie, biologie, biochimie

Sous la direction de Jacques Pillot.

Soutenue en 1985

à Paris 11 , en partenariat avec Université de Paris-Sud. Faculté des sciences d'Orsay (Essonne) (autre partenaire) .

mots clés

• Composant secrétoire (S. C. )
• Anticorps
• Antigènes

Résumé

Cette thèse vise à définir les relations topologiques entre le composant secrétaire et l'IgA dans la molécule d'IgA sécrétoire humaine. Pour se faire, les spécificités antigéniques du S. C. Et les domaines de la chaîne sont analysés. Ces relations sont étudiées à l'aide de fragments Fab' provenant d'anticorps dont la spécificité a été établie par double diffusion en gel, ELISA et inhibition d'un radio-immuno-essai. Le principe des expériences consiste à inhiber la fixation in vitro du S. C. Sur des IgA dimères par l'emploi de tels fragments d'anticorps. Les résultats montrent que le S. C. Se fixe sur les IgA par l'intermédiaire de 2 points de contact mettant en jeu 4 des 20 épitopes du S. C. Et 2 des domaines (CH₂∝ et CH₃∝) de la molécule d'IgA.

Titre traduit

An approach to the structure of human secretory IgA by analysis of secretory component epitops involved in the binding to α-chain domains

Résumé

This thesis deals with the antigenic structure of human secretory IgA analyzed by the study of the specificities of the secretory component and that of the domains of the ∝ chain. The material used was Fab' fragments issued from pure antibodies, the specificity of which had been carefully established by: gel double diffusion, ELISA, and radioimmunoassay inhibition. The principle of the experiments was to inhibit the in vitro S. C. Fixation on dimeric IgA, with such Fab' antibody fragments. The results show that: S. C. Is combined on IgA through two points of contact implying 4 of the 20 epitopes of the S. C. Molecule, as well as two domains (CH₂∝ and CH₃∝)) of the IgA dimer.