Purification et propriétés des facteurs d'élongation du cerveau de veau

Purification and properties of elongation factors from calf brains

• Auteur / Autrice : Jean-Bernard Crechet
• Direction : Directeur de thèse inconnu
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences naturelles. Biologie
• Date : Soutenance en 1985
• Etablissement(s) : Paris 11
• Partenaire(s) de recherche : autre partenaire : Université de Paris-Sud. Faculté des sciences d'Orsay (Essonne)

Mots clés

Mots clés contrôlés

ADP-ribosylation

Encéphale

Veaux

Mots clés libres

Synthèse protéique

Kirromycine

Élongation de la synthèse protéique

Résumé

Cette thèse expose une procédure de purification de l’ensemble des facteurs impliqués dans l’étape d’élongation de la synthèse protéique dans les cellules cérébrales de veau et introduit une étude comparative de leurs propriétés avec celles de leurs homologues bactériens. Les facteurs eucaryotes EF-1α, EF-1β et EF-2, purifiés jusqu’à l’homogénéité présentent vis-à-vis de leurs équivalents respectifs procaryotes EF-Tu, EF-Ts et EF-G une grande similitude de poids moléculaires et des caractéristiques antigéniques communes. L’antibiotique kirromycine en absence des ribosomes interagit avec le facteur EF-1α et manifeste un mode d’action tout à fait similaire à celui du facteur EF-1β. L’étude comparative du facteur EF-1β et de l’antibiotique suggère que la régénération du complexe ternaire EF-1α. GTP. Aa-tARN a lieu sur le ribosome. L’ADP-ribosylation de l’EF-2 par la toxine diphtérique se caractérise par une inhibition du turn-over post translocatif de la GTPase du facteur modifié.

A purification procedure is described for the complete set of protein factors involved in the elongation cycle of protein synthesis in calf brains cells, and their properties are compared with those of their bacterial homologues. The eukaryotic factors EF-1α, EF-1β and EF-2, purified to homogeneity, have a molecular weight similar to their respective procaryotic counterparts EF-Tu, EF-Ts and EF-G, and display common immunological features. In the absence of ribosomes, the antibiotic kirromycin interacts with EF-1α and its effect resembles that of EF-1β. A comparative study of EF-1β and the antibiotic suggests that the regeneration of the ternary complex EF-1α. GTP. Aa-tARN occurs on the ribosome. The ADP-ribolysation of EF-2 by diphtheria toxin is characterized by inhibition of the post-tranlocational turnover GTPase of the modified factor.