Étude de la dynamique moléculaire de protéines comme propriété représentative pour la stabilité thermique des cellules.

par Daniele Di Bari

Projet de thèse en Physique pour les Sciences du Vivant

Sous la direction de Judith Peters, Alessandro Paciaroni et de Fabio Sterpone.

Thèses en préparation à Grenoble Alpes , dans le cadre de École doctorale physique (Grenoble) , en partenariat avec Laboratoire Interdisciplinaire de Physique (laboratoire) et de MODI : Matière molle: organisation, dynamique et interfaces (equipe de recherche) depuis le 01-11-2018 .


  • Résumé

    Les principes biophysiques qui sont à la base de l'adaptation de la vie aux environnements extrêmes sont encore inconnues. Nous proposons donc d'étudier différentes bactéries de caractères allant du psychrophile a l'hyperthermophile pour établir une connexion entre la dynamique de leur protéome à l'échelle de temps de la sub-nanoseconde et la stabilité thermique. Des expériences de diffusion neutronique modernes seront exploitées pour obtenir les temps caractéristiques, la géométrie et l'amplitude des mouvements locaux du protéome bactérien distinct dans une large gamme de températures. Les données seront interprétées grâce à des études complémentaires de solutions encombrées de protéines et de simulations par dynamique moléculaire avancées. Nous voulons fournir une nouvelle image biophysique de la façon comment des mouvements locaux rapides protéiques déterminent la stabilité thermique du protéome cellulaire et en conséquence le domaine de température où la vie microbienne peut prospérer.

  • Titre traduit

    Study of the fast dynamics of proteins as a representative property of the cellular thermal stability


  • Résumé

    The biophysical principles at the basis of the adaptation of life to extreme environments are still elusive. Here we propose to investigate different bacteria with psychrohile to iperthermophile character to establish the link between the sub-nanosecond timescale dynamics of their proteome of their thermal stability. State-of-the-art neutron scattering experiments will be exploited to obtain the characteristic times, the geometry and the amplitude of local motions of the distinct bacterial proteomes in a wide temperature range. The data will be interpreted thanks to complementary studies of crowded protein solutions and advanced molecular dynamics simulation. We aim at providing a novel biophysical picture of the way fast local protein motions determine the thermal stability of cellular proteome and consequently the temperature range where microbial life can thrive.