Etude fonctionnelle et structurale de la protéine d'immunité Llp du phage T5

par Séraphine Crassac (Degroux)

Projet de thèse en Biologie Structurale et Nanobiologie

Sous la direction de Cécile Breyton.

Thèses en préparation à Grenoble Alpes , dans le cadre de École doctorale chimie et science du vivant (Grenoble) , en partenariat avec Institut de Biologie Structurale (laboratoire) et de Groupe membrane et pathogènes (equipe de recherche) depuis le 01-10-2018 .


  • Résumé

    Les bactériophages, virus attaquant les bactéries, détournent à leur profit certaines protéines de la bactérie : par exemple, le phage T5 reconnaît de façon très spécifique un transporteur de la membrane externe de E. coli, FhuA. L'interaction entre pb5, la Protéine de Liaison au Récepteur située à l'extrémité de la queue du phage T5, et FhuA provoque l'injection de l'ADN dans le cytoplasme bactérien, initiant le cycle lytique. Dans le génome du phage, jouxtant pb5, est codée une petite lipoprotéine périplasmique, Llp, impliquée dans l'immunité de la cellule face à une nouvelle attaque phagique. Llp interagirait avec FhuA, inhibant la fixation de nouveaux virus et empêchant les virions de se fixer sur des fragments de membranes de cellules lysées. La surexpression de Llp a été décrite, mais son mode d'action reste inconnu. Le projet porte sur la caractérisation biochimique, biophysique et structurale de l'interaction entre FhuA et Llp.

  • Titre traduit

    Functional and structural study of Llp, the immunity protein of Phage T5


  • Résumé

    Bacteriophages, bacterial viruses, highjack bacterial proteins to invade their host. For example, bacteriophage T5 recognises very specifically an outer-membrane E. coli transporter, FhuA. The interaction between phage T5 'Receptor Binding Protein' pb5, located at the tip of the phage tail, and FhuA, triggers viral DNA injection into the host's cytoplasm. In the vicinity of the gene coding for pb5, the genome of phage T5 encodes a little periplasmic lipoprotein, Llp that confers immunity toward superinfection by other phages, and preventing nascent phages from binding to lysed cells membrane fragments. Llp has been shown to interact with FhuA, inhibiting T5 binding. Overexpression of Llp has been published, but its mode of action remains unclear. The project deals with the functional and structural investigation of the interaction between FhuA and Llp.