Etude du repliement des protéines au sein d'une chaperonine

par Elisa Colas (Colas debled)

Projet de thèse en Chimie Physique Moléculaire et Structurale

Sous la direction de Jérôme (CSV) Boisbouvier.

Thèses en préparation à Grenoble Alpes , dans le cadre de Chimie et Sciences du Vivant , en partenariat avec Institut de Biologie Structurale (laboratoire) et de Laboratoire de Résonance Magnétique Nucléaire (LRMN) (equipe de recherche) depuis le 02-03-2015 .


  • Résumé

    Chaque protéine est caractérisée par sa séquence d'acides aminés. De cette séquence particulière découle sa structure tri-dimensionnelle, essentielle afin que la protéine puisse assurer sa fonction physiologique. Certaines protéines peuvent se replier de manière erronée, conduisant à la formation d'agregats ou de fibres amyloïdes insolubles. Les fibres amyloïdes sont impliquées dans de nombreux troubles neurodégénératifs tels que la maladie d'Alzheimer et celle de Parkinson.

  • Titre traduit

    Study of protein folding within a chaperone


  • Résumé

    Each protein is characterized by its amino acid sequence. From this particular sequence results its the three-dimensional structure, which is essential for the protein to insure its function. A failure to fold properly can have dramatic consequences in the cells. Some misfolded proteins can erroneously interact with one another, forming insoluble amyloid fibers. Amyloid fibers are involved in deurodegenerative disorders, such as Alzeimer and Parkinson diseases. The amyloid-Beta (A-β) and alpha-synuclein (α-Syn) proteins can form fibers in brains and progressively lead to death. Understanding and preventing the molecular mechanisms underlying their synthesis is currently a matter of intense research and a challenging goal. To this extend, the goal of this project is to investigate the interactions between molecular chaperonins (protein machineries that can prevent misfolding and aggregation) and monomers or oligomers that can form fibers. This could lead to a better understanding of fibrilation mecanisms.