Relations structure/activité des protéines de membrane externe impliquées dans la sécrétion de type V chez les bactéries à Gram négatif

Structure/function relationship of membrane proteins involved in the type V secretion pathway in Gram negative bacteria

• Auteur / Autrice : Albano Carlo Meli
• Direction : Nathalie Saint
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences chimiques et biologique pour la santé
• Date : Soutenance en 2007
• Etablissement(s) : Montpellier 1
• Partenaire(s) de recherche : autre partenaire : Université de Montpellier I. UFR des sciences pharmaceutiques et biologiques (1968-2014)

Mots clés

Mots clés contrôlés

Protéines membranaires

Bactéries Gram négatives

Cellules -- Perméabilité

Transporteurs ABC

Relations hôte-bactérie

Bordetella pertussis

Résumé

L’hémagglutinine filamenteuse (FHA) de B. Pertussis est sécrétée par la voie à deux partenaires ou voie « TPS ». Les deux protéines impliquées sont l’adhésine FHA et son transporteur de membrane externe FhaC. La maturation finale de FHA est assurée par l’autotransporteur (AT) SphB1. Mon travail de thèse inclus l’étude des relations structure/activité de FhaC. En analysant les propriétés « canal » de dérivés de FhaC et leur capacité à sécréter FHA, nous avons proposé que la translocation se réalise par le pore de FhaC. A partir de l’obtention de la structure cristalline de FhaC, nous avons déterminé les fonctions des éléments structuraux conservés : une boucle L6 extracellulaire qui obstrue le canal ainsi que 2 domaines POTRA périplasmiques responsables de l’interaction avec FHA. Ces données structure/fonction nous ont permis de proposer un modèle de translocation de FHA. Par ailleurs, nous avons étudié les propriétés physico-chimiques de différents mutants de l’AT SphB1.