Cisaillements, création d'interfaces et traitements thermiques : effet sur la dénaturation des protéines du blanc d'œuf et leurs propriétés fonctionnelles
Auteur / Autrice : | Valérie Lechevalier |
Direction : | Françoise Nau |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Physicochimie et qualité des Bioproduits |
Date : | Soutenance en 2005 |
Etablissement(s) : | Agrocampus Rennes (2004-2008) |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Résumé
Les ovoproduits sont utilisés comme ingrédients dans de nombreux secteurs agroalimentaires pour leur techno-fonctionnalité unique. Les industriels de la filière ovoproduits doivent fournir un produit alliant fonctionnalité et sécurité sanitaire. Les traitements de stabilisation appliqués au blanc d'œuf permettent une bonne maîtrise de l'hygiène mais entraînent aussi une altération des propriétés fonctionnelles. L'objectif de cette étude est donc d'identifier les étapes des procédés industriels les plus dénaturantes pour la fonctionnalité du blanc d'œuf et d'élucider les mécanismes moléculaires responsables de ces dénaturations. La première partie de cette étude est consacrée à la cartographie des lignes industrielles de transformation du blanc d'œuf. Les effets de chaque étape sur les propriétés fonctionnelles du produit et la conformation de ses protéines sont analysés. Outre l'effet connu des traitements thermiques, les interfaces avec l'air et les cisaillements s'avèrent aussi responsables de pertes de fonctionnalité. Par ailleurs, ces modifications ont pu être corrélées avec des changements de conformation de protéines. La seconde partie de cette étude est consacrée à l'effet de l'interface air-eau sur la structure de 3 protéines majeures du blanc d'œuf : ovalbumine, ovotransferrine et lysozyme. Seules en solution, l'ovalbumine se dénature et s'agrège à l'interface, l'ovotransferrine subit d'importants changements de structure tertiaire et secondaire, alors que le lysozyme ne subit aucune modification irréversible de sa structure. En mélange ternaire, ces protéines forment des agrégats covalents. Enfin, la troisième partie de ce travail constitue une première approche de l'effet des cisaillements sur la fonctionnalité et la structure des protéines de blanc d'œuf. Des interactions importantes avec les traitements thermiques, les variations de pH ou de force ionique ont été démontrées.