Controle de l'expression de l'operon tor codant pour la trimethylamine n-oxyde reductase par un systeme a deux composants atypique chez escherichia coli

Expression control of the tor operon encoding the trimethylamine n-oxide reductase by an atypical two-component system in escherichia coli

• Auteur / Autrice : Cécile Jourlin
• Direction : Vincent Méjean
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie
• Date : Soutenance en 1997
• Etablissement(s) : Aix-Marseille 2

Résumé

Escherichia coli est une bacterie anaerobie facultative capable de produire l'energie necessaire a sa croissance en utilisant une variete d'accepteurs exogenes d'electrons tels que l'oxygene, le nitrate, le dimethyl sulfoxyde ou le trimethylamine n-oxyde (tmao). L'operon tor, codant pour les composants structuraux de la tmao reductase, est exprime en anaerobiose uniquement en presence de tmao ou de composes apparentes. Le systeme de regulation par le tmao, responsable de l'induction des genes de structure, est compose du systeme a deux composants tors/torr et de la proteine periplasmique tort. La proteine torr est un regulateur de reponse appartenant a la sous famille ompr/phob, et elle active l'expression de l'operon tor en se liant a des motifs specifiques dans la region promotrice tor. Tors, une proteine transmembranaire de 99,5 kda, est le senseur partenaire de torr. La region centrale de tors est un domaine transmetteur des senseurs, elle contient une histidine conservee et une region de liaison de l'atp essentielle a la reaction de transfert de phosphate. Une deletion de trois residus (la mutation tors726) dans la region n-terminale vraisemblablement periplasmique rend l'expression de l'operon tor independante du tmao. Nous proposons donc que cette region contienne le site de detection du tmao et que la deletion entraine un changement conformationnel mimant l'action du tmao. La proteine tors est un senseur particulier car elle contient un domaine receveur et un domaine transmetteur alternatif c-terminal en plus des domaines decrits precedemment. In vitro, la proteine torr est transphosphorylee par la proteine tors. Des experiences realises in vitro et in vivo montrent que les trois sites potentiels de phosphorylation de tors sont necessaires a ce processus. Nos resultats sont en faveur d'une cascade de phosphorylations impliquant un transfert de phosphate entre les sites de phosphorylation de tors, et la transphosphorylation de torr par le domaine transmetteur alternatif c-terminal.