Thèse soutenue

Obtention de glycopeptides à partir d'Actinomadura R39 et étude de leurs propriétés biologiques

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Auteur / Autrice : Patrice Morel
Direction : Micheline Guinand
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences. Biochimie
Date : Soutenance en 1985
Etablissement(s) : Lyon 1
Jury : Examinateurs / Examinatrices : Micheline Guinand

Mots clés

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Résumé

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Le compose : glcnac-murnac-l-ala-d-isogln (gmdp) est obtenu par une methode enzymatique a partir de glcnac-murnac-l-ala-d-isogln-msa::(2)pm-d-ala (gmtp), unite monomerique du peptidoglycane d'actinomadura r 39. La liaison d-iso-gln-msa::(2)pm est hydrolysee specifiquement par l'endopeptidase i de bacillus sphaericus avec production de gmdp. Par action du lysozyme et de la dd-carboxypeptidase de streptomyces albus g sur le peptidoglycane d'actinomadura r 39 on a isole, a cote du gmtp une forme dimerique (di-gmtp) pontee par une liaison osidique. L'action de l'endopeptidase i sur ce dimere conduit au di-gmdp. A l'exception du lysozyme, les enzymes sont utilisees sous forme de bioreacteurs. Un produit supplementaire glcnac-murnac-l-ala-d-glu a ete produit par l'utilisation d'un reacteur contenant une activite isoglutaminidasique contaminante. Les proprietes biologiques de ces composes ont ete etudiees par comparaison avec celles du mdp: murnac-l-ala-d-isogln, immunomodulateur de reference. Le gmdp accroit l'immunite cellulaire, l'activite phagocytaire des cellules du systeme reticulo-endothelial et il induit une resistance a une infection par e. Coli; le di-gmdp accroit l'immunite humorale et l'activite des cellules du systeme reticulo-endothelial. Les autres produits n'ont pas d'action