Caractérisation de facteurs impliqués dans l’initiation et la morphogenèse des grains d’amidon chez Arabidopsis thaliana

par Camille Vandromme

Thèse de doctorat en Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie

Sous la direction de Fabrice Wattebled.

Soutenue le 24-06-2019

à Lille 1 , dans le cadre de École doctorale Biologie-Santé (Lille) , en partenariat avec Unité de glycobiologie structurale et fondamentale (UGSF) (laboratoire) .


  • Résumé

    L’amidon est un composé permettant le stockage d’énergie et du carbone par les plantes, ce qui en fait un des polysaccharides les plus abondants sur Terre. Malgré nos connaissances sur le métabolisme de l’amidon, le processus d'initiation de la synthèse des grains d’amidon n’est pas décrit. La découverte de l’amidon-synthase 4 (SS4) en tant que protéine principalement impliquée dans le processus d’initiation de l’amidon, a permis de faire de grands progrès dans ce domaine. En effet, cette enzyme est impliquée dans le contrôle du nombre, de la forme et de la taille des grains d’amidon synthétisés dans les chloroplastes.La recherche de facteurs protéiques interagissant avec SS4 a conduit à la découverte d’un nouveau facteur protéique faisant l’objet principal de ce manuscrit. Cette protéine nommée PII1 (protéine impliquée dans l'initiation de l'amidon ; 90KDa) interagit avec SS4 dans le chloroplaste. L’analyse du phénotype amidon associé à son inhibition révèle l'implication de la protéine PII1 dans le mécanisme déterminant le nombre de grains d'amidon dans les feuilles d'Arabidopsis thaliana. Afin d’avoir un aperçu plus global des connexions qui relient les différents facteurs protéiques impliqués dans l’initiation de la synthèse de l’amidon, des lignées doubles mutantes ont été sélectionnées et caractérisées : ss3pii1, ss4pii1 et ss4phs1. Les résultats mettent en évidence le rôle spécifique de PII1 dans l'initiation de l'amidon par rapport aux amidon-synthases. Ils ont également permis de mettre en avant l'implication de la phosphorylase, dans l'initiation de l'amidon dans les tissus non-photosynthétiques.

  • Titre traduit

    Characterization of proteins involved in starch granules priming and morphogenesis in Arabidopsis thaliana


  • Résumé

    Most of photosynthetic organisms accumulate starch to store carbon and energy produced during photosynthesis. It is thus one of the most abundant storage polysaccharides on earth. Despite our knowledge of starch granule properties and metabolism, its initiation process remains poorly understood. Great progress in this field has been made through the discovery of the starch synthase 4 (SS4) as a major protein involved in starch priming in Arabidopsis chloroplasts. Indeed, this enzyme controls the number of the starch granules per chloroplast, but also their shape and their size. During my PhD, I focused my research on the analysis of a protein called PII1 (protein involved in starch initiation 90KDa) that interact with SS4 within the chloroplast. This study reveals the involvement of the PII1 protein in the machinery determining starch granules number in Arabidopsis thaliana leaves. Then, I tried to find new clues on the global comprehension of starch initiation. This was achieved by reporting the phenotypic analysis of double mutations including mutation of protein involved in starch initiation: ss3pii1, ss4pii1 and ss4phs1. These results highlight the specific role of PII1 in starch initiation compared to starch synthase. We also found evidence of the implication of phosphorylase PHS1 in starch initiation within non-photosynthetic organs.



Le texte intégral de cette thèse sera accessible librement à partir du 21-01-2021


Il est disponible au sein de la bibliothèque de l'établissement de soutenance.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe

Où se trouve cette thèse\u00a0?

  • Bibliothèque : Université des sciences et technologies de Lille. Service commun de la documentation. Bibliothèque virtuelle.
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.