Le collagène est la protéine la plus abondante dans les mammifères, et le constituant principal de la matrice extracellulaire du cartilage. Les propriétés mécaniques de ce tissu sont dues à la structure particulière du collagène : la triple hélice. Lors de cette thèse, nous nous sommes intéressés à des peptides modèles de la triple hélice du collagène en phase gazeuse, ce qui permet l’étude de leurs propriétés intrinsèques, dont les processus fondamentaux induits par des rayonnements ionisants. Une étude structurale de ces systèmes par spectrométrie de mobilité ionique a permis de s’assurer qu’ils conservent bien leurs propriétés structurales et de stabilité en l’absence de solvant. De plus, cette stabilité se manifeste aussi lors de l’irradiation par photons ionisants dans un piège à ions. Par ailleurs, nous avons observé, grâce à la spectrométrie de masse, une transition entre photo-excitation et photo-ionisation lorsque l’énergie du photon absorbé augmente dans la gamme VUV-X. Une partie de cette énergie est également redistribuée dans les modes de vibration du système, croît avec l’énergie du photon, et induit la fragmentation inter puis intramoléculaire de la triple hélice. Nous avons également irradié pour la première fois des peptides en phase gazeuse par un faisceau d’ions carbones à l’énergie cinétique pertinente dans le contexte de l’hadronthérapie. Un processus non-observé avec les photons a été mis en évidence : le détachement de proton. Enfin, la validation d’un nouveau dispositif expérimental dédié à l’irradiation de protéines et brins d’ADN par des ions en faisceaux croisés, ainsi que les premiers résultats obtenus, seront abordés.