Le fonctionnement du transporteur ABC de Streptococcus pneumoniae impliqué dans la résistance contre les peptides antimicrobiens

par Jaroslav Vorac

Thèse de doctorat en Biologie structurale et nanobiologie

Sous la direction de Jean-Michel Jault et de Claire Durmort.

Soutenue le 28-04-2016

à Grenoble Alpes , dans le cadre de École doctorale chimie et science du vivant (Grenoble) , en partenariat avec Institut de biologie structurale (Grenoble) (laboratoire) .

Le président du jury était Dominique Schneider.

Le jury était composé de Guillaume Lenoir.

Les rapporteurs étaient Marc Prudhomme, Tino Krell.


  • Résumé

    Streptococcus pneumoniae, le pneumocoque, est un pathogène majeur causant plus d'un million de morts par an dans le monde. De plus en plus de souches de pneumocoques sont résistants aux antibiotiques, en faisant un problème majeur de santé publique dans le monde. Une partie des ces antibiotiques sont les peptides anti-microbiens (AMP), qui sont produit aussi bien par l'hôte que des bactéries pathogènes en tant que premier système de défense. On trouve dans le pneumocoque un transporteur ABC (ATP-Binding Cassette) lié à un système de deux composants (TCS) – la kinase d'histidine (HK) et le régulateur de réponse (RR), qui cible les AMP. Récemment, il a été démontré, que l'absence du transporteur ABC augmente la sensibilité à la bacitracine. Dans ce projet, nous avons essayé à comprendre le mécanisme fonctionnel entre le transporteur ABC et TCS en utilisant des outils in vivo et in vitro.

  • Titre traduit

    Fuctioning mechanism of an ABC transporter from Streptococcus pneumoniae involved in the resistance towards antimicrobial peptides


  • Résumé

    Streptococcus pneumoniae, the pneumococcus, is a major human pathogen causing over a million deaths each year. Many pneumococcal strains display resistance towards antibiotics causing world-wide health concern. Some of these antibiotics are antimicrobial peptides (AMP), which are produced as a primary defense by hosts as well as pathogens. The pneumococcus harbors a system comprised of an ATP-binding cassette (ABC) transporter and a two-component system (TCS) composed of a histidine kinase (HK) and a response regulator (RR), which targets these molecules. It has been shown recently that the removal of this ABC transporter increases the sensitivity of the bacteria towards bacitracin. In this project, we tried to understand the functioning mechanism of the ABC transporter and the co-operation with the TCS using both in vivo and in vitro techniques.


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