Etudes par RMN de mécanismes de régulation de la biosynthèse de la paroi bactérienne

par Nicolas Jean

Thèse de doctorat en Biologie structurale et nanobiologie

Sous la direction de Jean-Pierre Simorre et de Catherine Bougault.

Soutenue le 17-11-2015

à Grenoble Alpes , dans le cadre de École doctorale chimie et science du vivant (Grenoble) , en partenariat avec Institut de biologie structurale (Grenoble) (laboratoire) .

Le président du jury était Anne Imberty.

Le jury était composé de Waldemar Vollmer, Christophe Grangeasse.

Les rapporteurs étaient Sophie Zinn-Justin, Rut Carballido-Lôpez.


  • Résumé

    Le peptidoglycane est un biopolymère essentiel délimitant la bactérie et dont la synthèse est le produit de réactions catalysées par des complexes protéiques finement régulés spatio-temporellement. Le point culminant de ce processus est l'assemblage et l'insertion des chaînes réticulées de peptidoglycane dans la structure déjà existante par les PBPs, cibles des β-lactames. Les travaux présentées ici portent sur deux importants régulateurs peu caractérisés au niveau atomique, les Lpos (chez Escherichia coli), qui stimulent les activités des PBPs. En utilisant principalement la RMN, les premières structures à haute-résolution de ces protéines ont été obtenues et quelques interactions ont pu être étudiées. Les résultats présentés permettent de mieux comprendre comment ces facteurs, ancrés à la membrane externe, atteignent leur cible et régulent directement la synthèse du peptidoglycane.

  • Titre traduit

    NMR studies of mechanisms regulating the biosynthesis of the bacterial cell wall


  • Résumé

    Peptidoglycan is an essential biopolymer which surrounds the bacterial cell. Its biosynthesis is the product of large macromolecular complexes tightly regulated in space and time. The peak of this process is the assembly and insertion of peptidoglycan reticulated chains in the existing network by Penicillin-Binding Proteins (PBPs), targets of β-lactam antibiotics. The work presented here focuses on two important regulators of peptidoglycan growth lacking atomic-scale characterization, the Lpo proteins (in Escherichia coli). These proteins are directly stimulating PBPs activities. Using mainly NMR, their structure was obtained, for the first time, and, for one of them, the interaction with its protein partner was investigated. The results provide new insights on how these proteins reach their targets from the outer-membrane and on how their regulatory function is determined.


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