Structure et fonction des complexes protéiques impliquant les facteurs de transcription NF-Y au cours de l'interaction symbiotique entre Medicago truncatula et Sinorhizobium meliloti

par Maël Baudin

Thèse de doctorat en Biosciences végétales

Sous la direction de Andreas Niebel.

Soutenue en 2014

à Toulouse 3 .


  • Résumé

    Les plantes de la famille des légumineuses présentent la capacité d'interagir avec des bactéries du sol appelées rhizobia. Cette association conduit à la formation d'un nouvel organe racinaire: le nodule au sein duquel, les rhizobia différenciées fixent l'azote atmosphérique en ammonium assimilable par la plante. Ainsi, grâce à cette symbiose, les légumineuses sont indépendantes des engrais azotés ce qui présente un avantage économique et agronomique. Le facteur de transcription MtNF-YA1 a été identifié chez la légumineuse modèle Medicago truncatula comme un régulateur essentiel de la formation des nodules et de la pénétration des rhizobia dans la racine. MtNF-YA1 appartient à la famille des CCAAT-box binding factor qui est conservée chez l'ensemble des eucaryotes. Cette famille de facteurs de transcription présente la particularité d'agir en hétérotrimères en associant les sous-unités NF-YA, NF-YB et NF-YC. Cette forme trimèrique est essentielle au fonctionnement du facteur de transcription et lui permet de lier l'ADN mais aussi d'interagir avec d'autres régulateurs protéiques. Au cours de ce travail, nous avons tout d'abord identifié une protéine très proche de MtNF-YA1 appelée MtNF-YA2 et nous avons démontré que ces deux protéines jouent des rôles partiellement redondant au cours des étapes précoces de la symbiose rhizobienne. La deuxième partie de ce travail a consisté à la caractérisation des protéines interagissant avec ces deux sous-unités NF-YA au cours de la symbiose rhizobienne. Nous avons ainsi décrit des complexes NF-Y trimèriques symbiotiques révélant une certaine conservation chez les légumineuses et identifié deux protéines JAZ interagissant avec les sous-unités NF-Y symbiotiques. Ces études ont permis une meilleure compréhension du rôle des sous-unités NF-Y dans la symbiose rhizobienne ont permis d'identifier de nouveaux acteurs essentiels à la régulation de ce processus et ouvrent de nouvelles perspectives concernant les mécanismes de régulation et le mode d'action de NF-YA1

  • Titre traduit

    Structure and function of protein complexes involving NF-Y transcription factors during the symbiotic interaction between medicago truncatula and sinorhizobium meliloti


  • Résumé

    Legumes plants are able to establish a symbiotic interaction with soil-borne bacteria collectively called rhizobia. This symbiosis leads to the formation of a new root organ named nodule in which differentiated rhizobia fix the atmospheric nitrogen into ammonia for the benefit of the host plant. Thanks to this symbiosis, legume plants are independent of nitrogen fertilizers, which confers them an economical and agronomical advantage. The transcription factor MtNF-YA1 has been previously identified in the model legume Medicago truncatula as an essential regulator of nodule formation and rhizobial infection. MtNF-YA1 belongs to the family of CCAAT-box Binding Factor which is conserved in all eukaryotic systems. The NF-Y family is composed by the unrelated NF-YA, NF-YB and NF-YC proteins which assembled into a heterotrimeric complex. This trimeric complex is required for DNA binding and recruitment of further interacting proteins. During this work, we first identified and characterized MtNF-YA2 a protein closely related to MtNF-YA1 and showed that these two proteins share partially redundant functions during the early steps of the rhizobial symbiosis. We then focused on the search of MtNF-YA1 and MtNF-YA2 interacting proteins using non targeted approaches. These studies led to the characterization of several symbiotic heterotrimeric NF-Y complexes that appeared conserved among leguminous plants. We also identified two JAZ proteins interacting with NF-Y subunits casting new light on potential regulation mechanisms of these complexes. This work thus provided new insights concerning the composition and function of NF-YA1-containing protein complexes and opens up new perspectives for the study of their regulation and mode of action.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (173 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 131-149. Annexes

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2014 TOU3 0318
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