Caractérisation structurale d'états oligomériques de protéines impliquées dans l'homéostasie du fer : les protéines BolA et les glutarédoxines

par Thomas Roret

Thèse de doctorat en Physique

Sous la direction de Claude Didierjean.

Le président du jury était Nicolas Rouhier.

Les rapporteurs étaient David Pignol, Olivier Walker.


  • Résumé

    Les interactions intermoléculaires au sein des êtres vivants sont complexes et permettent de véhiculer l’information nécessaire à la survie de l’organisme à un moment donné. Il arrive même que certains intervenants soient impliqués à différents stades d’un même processus. Parmi les très nombreux processus biologiques présents au sein des cellules, la biogénèse des centres fer-soufre apparaît être très complexe. Cette complexité est probablement reliée à la toxicité cellulaire du fer libre et du soufre libre. Ainsi les différentes étapes de la création des centres fer-soufre doivent être étroitement régulées. Des études récentes montrent que les protéines BolA et les glutarédoxines de classe II sont impliquées dans l’homéostasie du fer en intervenant seules ou de manière concertée. Cependant, la fonction réelle de ces protéines notamment aux différents stades de la biogénèse des centres fer-soufre reste encore que très peu connue. Afin de mieux comprendre la capacité des protéines BolA et glutarédoxines à jouer leur fonction biologique, nous avons étudié à travers ce travail de thèse la capacité des protéines BolA et glutarédoxines d’Arabidopsis thaliana, à former des homodimères et des hétérodimères. Pour ce faire, la cristallographie des rayons X, la résonance magnétique nucléaire et d’autres méthodes spectroscopiques ont été utilisées pour caractériser structuralement les différents états oligomériques de ces deux protéines

  • Titre traduit

    Structural characterization of oligomeric states of proteins involved in iron homeostasis : BolA proteins and glutaredoxins


  • Résumé

    Intermolecular interactions in living cells are complex and help convey the information indispensable to the survival of the organism at a given time. It even happens that various stakeholders are involved at different stages of the same process. Among many biological processes present within living cells, the biogenesis of iron-sulfur clusters appears to be very complex. This complexity is probably related to cellular toxicity of both free iron and free sulfur. Thus the different stages of iron-sulfur clusters biosynthesis must be tightly regulated. Recent studies highlight that BolA proteins and class II glutaredoxins are involved in iron homeostasis probably by acting alone or in a concerted manner. However, the current function of these proteins in the various steps of the iron-sulfur clusters biogenesis is yet unidentified. To better understand how BolA proteins and glutaredoxins fulfill their biological function, we studied throughout this PhD work the ability of Arabidopsis thaliana proteins to form homodimers and heterodimers. To do this, X-ray crystallography, nuclear magnetic resonance and other spectroscopic methods were used to structurally characterize the different oligomeric states of these two proteins


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