Mécanisme de polarisation d'Ipac, effecteur et composé du système de sécrétion de type III chez Shigella flexneri
Auteur / Autrice : | Clémence Collet |
Direction : | Guy Tran Van Nhieu |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Microbiologie [procaryote et eucaryote] |
Date : | Soutenance en 2013 |
Etablissement(s) : | Paris 7 |
Mots clés
Mots clés contrôlés
Mots clés libres
Résumé
Un nombre croissant de protéines est localisé dans des régions spécifiques de la bactérie, cette localisation subcellaire étant la clé de leur fonction. Cependant en l'absence de compartiment intracellulaire membranaire, le mécanisme qui sous-tend la localisation des protéines de E. Coli au pôle par exemple de la cellule reste incompris. Nous montrons ici que la polarisation d'IpaC, composé du translocon du système de sécrétion de type III de Shigella flexneri est dépendante de son association avec la protéine chaperonne DnaK. Une construction d'IpaC fusionnée à la protéine fluorescente Venus (Civ) induit la formation de complexes de DnaK, exclus par le nucléoïde et accumulés au pôle bactérien, indépendamment de ses co-chaperons. Des expériences de FRAP (Fluorescence recovery after photobleaching) ont montré que la diffusion de Civ au pôle était limitée, probablement par son association avec Dnak. Dnak empêche l'accumulation létale de Civ agrégée à travers le corps bactérien, permettant sa séquestration réversible au pôle. Nous pensons que ces résultats mettent en évidence un nouveau moyen pour la bactérie de confiner certaines protéines à un pôle, par exclusion par le nucléoïde des complexes DnaK-substrats, pouvant ensuite servir de réservoir de protéines dépliées ou partiellement dépliées. Ces résultats sont le point de départ de nouvelles études visant à caractériser le lien entre ces complexes polaires DnaK-substrats et les processus fonctionnels impliquant le dépliement des protéines, comme par exemple la sécrétion bactérienne.