Study of protein in the respiratory chain by IR spectroscopy and electrochemistry

par Yashvin Neehaul

Thèse de doctorat en Chimie

Sous la direction de Petra Hellwig.

Soutenue le 13-09-2012

à Strasbourg , dans le cadre de École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) , en partenariat avec Institut de physique et chimie des matériaux (Strasbourg) (équipe de recherche) .

Le président du jury était Emmanuelle Leize-Wagner.

Les rapporteurs étaient Laura Baciou Partiseti, Werner Mäntele.

  • Titre traduit

    Etude des interactions des protéines dans la chaîne respiratoire par spectroscopie IR et par électrochimie


  • Résumé

    Le domaine de la bioénergie moléculaire concerne le transfert et le stockage d’énergie dans les cellules biologiques. Ce projet s’articule autour de la respiration et plus précisément le mécanisme de pompage de sodium et de protons, et son couplage au transfert d’électrons. Premièrement, nous nous sommes intéressés au pompage d’ions sodium par la NADH : quinone oxidoreductase de la bactérie Vibrio cholerae. L’importance de flavines spécifiques et des résidus acides dans le transfert de sodium ont été démontrée. Par la suite, l’interaction entre protéines, notamment le cytochrome c552 et le fragment CuA de l’oxidase de type ba3 de l’organisme Thermus thermophilus a été étudié. Une réorganisation structurelle induit par le transfert d’électron a été démontrée par la spectroscopie IRTF différentielle. Enfin, dans la dernière partie de ce travail, l’interaction au sein du supercomplex bc1-aa3 de la chaîne respiratoire du Corynebacterium glutamicum a été analysée.


  • Résumé

    The field of molecular bioenergetics deals with the energy transduction in biological cells. In this project, respiration and more specifically proton and sodium pumping enzymes and their coupling to electron transfer have been in focus. First we have been interested in the Na+-pumping NADH:quinone reductase from Vibrio cholerae which is the entry site of electrons in the respiratory chain of several pathogens. The role of specific flavin cofactors and amino acids involved in Na+ transfer has been shown in a combined IR spectroscopic and electrochemical approach. The interaction between proteins, namely the cytochrome c552 and the CuA fragment from the terminal ba3 oxidase from the organism Thermus thermophilus was then investigated. Structural reorganization during electron transfer was revealed by IR spectroscopy. Finally, in the third part of the project the interaction within the bc1-aa3 supercomplex from the respiratory chain from Corynebacterium glutamicum was analyzed.


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