Rôle de la protéine "Disc Large" dans les cellules de la paroi vasculaire humaine

par Oumou Maiga

Thèse de doctorat en Biologie et pharmacologie de l'hémostase et des vaisseaux

Sous la direction de Dominique Pidard et de Laurence Walch.

Soutenue en 2012

à Paris 7 .

  • Titre traduit

    Role of the Disc Large scaffold protein in the vascular wall cells


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Les protéines d'architecture jouent un rôle fondamental dans l'organisation des réseaux d'interactions protéiques. Ces protéines sont constituées de multiples domaines d'interaction protéine-protéine leur permettant de participer au regroupement, à l'adressage fonctionnel et à la coordination des activités des différents membres d'un complexe multiprotéique. Au cours de ce travail, nous nous sommes intéressés à l'expression et aux fonctions d'un membre de la famille des protéines d'architecture « membrane-associatedguanylate kinase » (MAGUK), la protéine « Disc large » (Dlg), aussi connue sous le nom de « synapse-associatedprotein-97 », dans les cellules constitutives de la paroi vasculaire humaine. Afin d'appréhender le rôle de Dlg dans ces cellules, nous avons cherché à identifier ses protéines partenaires à travers deux méthodes protéomiques, la technique du double hybride chez la levure, et celle de la co-immunoprécipitation couplée à la spectrométrie de masse. L'analyse des interactions mises en évidence a permis de suggérer l'implication de Dlg dans la régulation de la voie de signalisation « extracellular signal-responsive kinase » (ERK) dans les cellules musculaires lisses vasculaires, et sa contribution dans le trafic intracellulaire dans les cellules endothéliales microvasculaires. L'ensemble de ce travail permet de mieux comprendre la fonction de Dlg dans la paroi vasculaire et offre de nouvelles perspectives d'études.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (137 f.)
  • Annexes : 296 Réf.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (2012) 024
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