Etude de l’activité et de la reconnaissance d’AVR-CO39, un effecteur du champignon pathogène Magnaporthe oryzae, agent causal de la pyriculariose du riz

par Stella Cesari

Thèse de doctorat en Biologie intégrative des plantes

Sous la direction de Jean-Loup Notteghem et de Thomas Kroj.

Le président du jury était Michel Lebrun.

Le jury était composé de Jean-Loup Notteghem, Thomas Kroj, Michel Lebrun, Yves Marco, Bruno Favery, Thierry Langin.

Les rapporteurs étaient Yves Marco, Bruno Favery.


  • Résumé

    Le pouvoir pathogène des microorganismes repose sur leur capacité à manipuler des processus cellulaires de l'hôte à l'aide de protéines sécrétées dans le tissu végétal : les effecteurs. En plus de leur rôle primordial dans le pouvoir pathogène, les effecteurs sont centraux pour la résistance des plantes. La reconnaissance de certains d'entre eux par des récepteurs du système immunitaire végétal, nommées protéines de résistance (R), déclenche la résistance de la plante. Cette thèse a permis la caractérisation moléculaire d'AVR-CO39, un effecteur du champignon pathogène du riz Magnaporthe oryzae. Nous montrons qu'AVR-CO39 est transloqué dans le cytoplasme des cellules infectées par un mécanisme indépendant de facteurs fongiques et est reconnu dans ce même compartiment par le produit du locus R nommé Pi-CO39. La surexpression d'AVR-CO39 dans des plantes transgéniques révèle que cet effecteur influence des processus développementaux et physiologiques du riz. Un crible double hybride dans la levure a permis d'identifier 9 protéines du riz potentiellement ciblées par AVR-CO39. Une d'elles, nommée RGA5, confère la résistance Pi-CO39 avec une seconde protéine R du riz appelée RGA4. Nos résultats indiquent que RGA4 induit l'activation de la défense tandis que RGA5 agit comme récepteur de protéines Avr. En effet, RGA5 interagit physiquement avec AVR-CO39 et AVR-Pia, un autre effecteur de M. oryzae, via un domaine C-terminal homologue à des protéines de liaison au cuivre. Cette thèse a donc permis l'identification d'un nouveau domaine de reconnaissance de protéines Avr et le développement d'un modèle mécanistique pour le fonctionnement de paires de protéines R chez les plantes.

  • Titre traduit

    Activity and recognition of AVR-CO39, an effector of the rice blast fungus Magnaporthe oryzae.


  • Résumé

    Pathogenic microorganisms secrete numerous proteins during infection into the plant tissue to manipulate host cellular processes. These proteins are called effectors and are central to pathogenicity. Certain effectors are recognized by receptors of the plant immune system called resistance (R) proteins and this recognition triggers plant resistance. The objective of the thesis was the molecular characterization of AVR-CO39, an effector of the rice blast fungus Magnaporthe oryzae. Localization studies indicate that AVR-CO39 is translocated into the cytoplasm of infected rice-cells by a mechanism independent of fungal factors and that it is recognized within this compartment by the product of the corresponding R locus Pi-CO39. Overexpression of AVR-CO39 in transgenic rice plants suggests that the effector influences plant physiology and development. Yeast two-hybrid screening identified 9 rice proteins potentially targeted by AVR-CO39. One of them, called RGA5, interacts with a second R protein, RGA4, to confer Pi-CO39 resistance. Our results suggest that RGA4 activates plant defense while RGA5 represses RGA4 function in the absence of effectors proteins and acts as an Avr receptor protein. Indeed, RGA5 physically interacts with AVR-CO39 and another M. oryzae effector named AVR-Pia through a previously undescribed C-terminal domain displaying homology to copper-binding proteins. Therefore, this work identified a new Avr recognition domain in R proteins and generated a new mechanistic model for the action of R protein pairs in plant resistance.


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