L' acétyltransférase PopP2 de Ralstonia solanacearum cible Pip3, un régulateur négatif de la résistance basale chez Arabidopsis thaliana

par Céline Tasset

Thèse de doctorat en Interactions plantes-microorganismes

Sous la direction de Laurent Deslandes et de Yves Marco.

Soutenue en 2011

à Toulouse 3 .


  • Résumé

    Les bactéries phytopathogènes produisent des facteurs de virulence appelés effecteurs de type III qui sont injectés dans leurs cellules hôtes dans le but de moduler les défenses et fournir à l'agent pathogène un environnement favorable. L'effecteur PopP2 de la bactérie Ralstonia solanacearum est adressé au niveau du noyau des cellules d'Arabidopsis thaliana où la protéine de résistance RRS1-R est capable d'en percevoir la présence et d'activer une réponse de défense. PopP2 est une protéase à cystéine de la famille YopJ qui possède une activité acétyltransférase démontrée au cours de ce travail. PopP2 s'autoacétyle au niveau d'un résidu lysine dont l'intégrité est nécessaire à sa reconnaissance par RRS1-R. L'identification et la caractérisation fonctionnelle de Pip3, une composante d'A. Thaliana s'apparentant à un substrat de PopP2, est présentée. Pip3 serait un régulateur négatif de la résistance basale dont la manipulation conduirait à l'activation de la protéine RRS1-R.

  • Titre traduit

    The R. Solanacearum PopP2 acetyltransferase targets the A. Thaliana inhibitor of basal resistance : Pip3


  • Résumé

    The bacterial pathogen Ralstonia solanacearum is the causal agent of bacterial wilt. The Arabidopsis thaliana RRS1-R gene conferring resistance to several strains of the pathogen was identified and shown to encode an R protein with original structural features : TIR-NBS-LRR and a C-terminal WRKY motif characteristic of WKRY plant transcription factors. Its matching avirulence partner PopP2 is a type III effector that belongs to the YopJ/AvrRxv family of cysteine proteases. RRS1-R and PopP2 colocalize and interact in the plant nucleus. PopP2 contains a catalytic triad required to its avirulence function. Some YopJ-like effectors are predicted to act as acetyl-transferases. A LC-MS/MS approach led to the identification of an autoacetylated form of PopP2. Its autoacetyltransferase activity targets a lysine residue well-conserved and required for autoacetylation of PopP2 and recognition by the host. According to the guard model, resistance response might be due to the modification of a plant component by PopP2 and guarded by RRS1-R. In this context, we searched for PopP2-interacting partners acetylated by PopP2. A yeast two-hybrid screen led to the identification of Pip3, a protein of unknown function that interacts with PopP2 into the plant nucleus. In a similar way to RRS1-R, PopP2 promotes nuclear accumulation of Pip3. Pip3 is the first identified plant component acetylated by PopP2. Its overexpression promotes in planta bacterial multiplication (R. Solanacearum, Pseudomonas syringae) whereas its extinction led to an enhanced resistance phenotype. Biological function of Pip3 in biotic stress responses is presented and discussed.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (156 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 123-156

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2011 TOU3 0047
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