Dynamique de photofragmentation de molécules d'intérêt biologique protonées

par Marie Pérot-Taillandier (Perot)

Thèse de doctorat en Chimie physique

Sous la direction de Jacqueline Fayeton.

Soutenue le 10-01-2011

à Paris 11 , dans le cadre de Ecole doctorale Chimie de Paris-Sud , en partenariat avec Institut des sciences moléculaires d'Orsay (laboratoire) .

Le président du jury était Hélène Mestdagh.

Le jury était composé de Jacqueline Fayeton, Hélène Mestdagh, Lamri Adoui, Guillaume Van der Rest, Michel Mons, Carlos Alfonso.

Les rapporteurs étaient Lamri Adoui, Guillaume Van der Rest.


  • Résumé

    L’expérience Arc-En-Ciel permet d’étudier la dynamique de photofragmentation UV de biomolécules produites par une source « électrospray ». La spécificité du dispositif expérimental utilisé repose sur la détection en coïncidence des photo-fragments ioniques et neutres issus d’un même évènement physique de fragmentation. L’étude de molécules simplement chargées permet d’identifier chaque canal de fragmentation par la masse du fragment ionique émis. En corrélant les informations temporelles et spatiales des photo-fragments détectés, on définit :- le nombre et la masse des fragments neutres associés à chaque fragment ionique- le nombre d’étapes de fragmentation de chaque canal et leurs temps caractéristiques(20 ns ≤ τ < 1 μs).L’ensemble de ces informations permet une description complète de la dynamique de photofragmentation du système étudié.La dynamique de photofragmentation du tryptophane protoné est régie par des transferts concertés d’électron et de proton à l’état excité. Lorsque le tryptophane protoné est complexé à un éther-couronne, les transferts de protons sont inhibés. Nous observons alors une modification de la dynamique de fragmentation.Pour de petits peptides protonés contenant le tryptophane, la dynamique à l’état excité est gouvernée par la position du tryptophane dans la chaîne peptidique. Les voies de fragmentation spécifiques UV, mises en évidence pour ces peptides, sont expliquées par les mêmes mécanismes de transfert concerté d’électron et de proton. Nous montrons cependant que ces mécanismes diffèrent suivant la composition du peptide.

  • Titre traduit

    Photofragmentation dynamics of small protonated biomolecules


  • Résumé

    The Arc-En-Ciel experiment allows the investigation of UV photo-fragmentation dynamics of protonated biomolecules produced by an electrospray ion source. The specificity of the set-up is based on the detection in coincidence of ionic and neutral photo-fragments coming from the same fragmentation event. The study of simple charged molecules allows the identification of each fragmentation channel by the mass of the emitted ionic fragment. With the time and spatial correlation of the information of detected photo-fragments we identify:- the number of neutral fragments as well as their masses associated with each ionic fragment- the number of fragmentation steps of each channel as well as their fragmentation times (20 ns ≤ τ < 1 μs)This information provides a comprehensive understanding of the photo-fragmentation dynamics.The photo-fragmentation dynamics of protonated Tryptophan is driven by concerted electron and proton transfers in the excited state. When protonated Tryptophan is complexed witha crown-ether, proton transfers are inhibited and dynamics is modified.The excited state dynamics of small protonated peptides containing Tryptophan is governed by the position of Tryptophan in the peptide chain. The specific fragmentation channels involved are explained by concerted electron and proton transfers. We show how these mechanisms change with the composition of peptides.

Accéder en ligne

Par respect de la propriété intellectuelle des ayants droit, certains éléments de cette thèse ont été retirés.


Il est disponible au sein de la bibliothèque de l'établissement de soutenance.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris-Sud 11. Service commun de la documentation. Bibliothèque électronique.
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.