Etudes structurales d'un moteur moleculaire : la myosine

par Tatiana Isabet

Thèse de doctorat en Interdisciplinaire pour le vivant

Sous la direction de Anne Houdusse.

Soutenue en 2011

à Paris 6 .


  • Résumé

    Les moteurs moléculaires sont des protéines capables de produire une force : elles peuvent hydrolyser l'ATP en ADP + phosphate inorganique, et convertir l'énergie chimique libérée en énergie mécanique. Cette thèse se focalise sur l’étude d’une famille de moteurs moléculaires, les myosines qui se déplacent le long des filaments d’actine et assurent d’importantes fonctions cellulaires. La myosine VI est une myosine très particulière par la direction et la variabilité de ses pas. Plusieurs structures ont permis de mieux comprendre son mécanisme de motilité en révélant l’existence d’une flexibilité au sein du sous-domaine qui amplifie les réarrangements du domaine moteur, nommé bras de levier. Les réarrangements au sein de son domaine moteur est cependant similaire à ceux qu’effectuent les autres moteurs de directionalité opposée. La cristallisation de la myosine VI dans des états structuraux encore non décrits pour d’autres membres de cette superfamille a permis de mieux comprendre (1) comment l’hydrolyse peut avoir lieu dans le site actif et (2) comment la myosine évite des cycles futiles en piégeant efficacement le phosphate après sa génération (3) comment l’actine favorise la transition vers un autre état dans lequel une porte de sortie est ouverte pour laisser le phosphate s’échapper. L’analyse de mutants ponctuels a permis de valider les hypothèses émises par la visualisation de ces nouvelles structures.

  • Titre traduit

    Structural studies of a molecular motor : myosin


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Informations

  • Détails : 1 vol. ([276] p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 176-197. 191 réf. bibliogr.

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Consultable sur place dans l'établissement demandeur
  • Cote : T Paris 6 2011 319
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