Des complexes protéiques thermo-induits fonctionnels : quelles interactions établissent-ils dans un gel acide laitier ?

par Marion Morand

Thèse de doctorat en Biologie et agronomie

Sous la direction de Marie-Hélène Famelart et de fanny Guyomarc'h.

Soutenue en 2011

à Rennes, Agrocampus Ouest .


  • Résumé

    Le traitement thermique du lait à 85-95°C pendant quelques minutes améliore ses aptitudes à la gélification acide. Le lait chauffé gélifie à un pH plus élevé et le gel acide est plus homogène, plus élastique et présente moins d’expulsion de sérum qu’un lait cru. Ces nouvelles propriétés sont attribuées à la formation de complexes protéiques thermo-induits. Selon une hypothèse récente, ces complexes interagissent avec la micelle de caséines au cours du chauffage puis de l’acidification. Ils fonctionnaliseraient la micelle en modifiant la nature ou l’intensité des interactions colloidales qu’elle peut établir, et donc sa stabilité. Pour autant, la nature de ces interactions protéiques ne sont encore pas expérimentalement identifiées. L’objectif de cette étude est d’établir le lien entre les propriétés physico-chimiques des complexes et la nature des interactions établies au cours de l’acidification. Le rôle de la caséine-κ, impliquée dans ces complexes, ainsi que les rôles des interactions hydrophobes et électrostatiques ont été testés. Selon une approche originale, chacune de ses propriétés a été largement modulée sur des complexes modèles, sans que les autres propriétés ne soient modifiées. Les conséquences sur la formation du gel acide ont été mesurées par rhéologie et microscopie confocale. Il a été montré que les complexes thermo-induits imposent leurs propriétés fonctionnelles de gélification acide à la micelle de caséines. Au cours de l’acidification, la réduction des répulsions électrostatiques entre les complexes permet le rapprochement des particules et l’établissement d’interactions attractives, à l’origine de la déstabilisation du lait et de la construction des gels acides. Parmi les interactions attractives, les interactions hydrophobes jouent un rôle majeur. Ces résultats participent à e����lucider les mécanismes de formation du gel acide de lait.


  • Résumé

    In the context of the acid gelation of milk, it is known that the heat treatment of milk at 85-95°C during several minutes increases the pH of gelation and yields more homogeneous, more elastic acid gels that also present less expulsion of serum than unheated milk. These new properties are attributed to the formation of heat-induced protein complexes. According to a recent hypothesis, these complexes interact with the casein micelle during heating or acidification. They functionalize the micelle, by modifying the colloidal interactions that account for its stability. However, these interactions are still not fully identified. The objective of this study was to evaluate the relationship between the physico-chemical properties of the complexes and the nature of the interactions that are established during acidification. The role of κ-casein involved in these complexes, as well as the role of hydrophobic or electrostatic interactions were tested. According to an original approach, each of these properties was widely modulated, without changes of the other properties. The consequences of these changes on the formation of the acid gel were measured using rheometry and confocal laser scanning microscopy. It was shown that the heat-induced complexes impose their functional properties of acid gelation to the casein micelle. During acidification, the reduction of the electrostatic repulsions between the complexes allows the particles to connect and to establish attractive interactions that induce destabilization of the milk and construction of the acid gel. Among these attractive interactions, hydrophobic interactions play a major role. These results shall participate to clarify the mechanisms of formation of acid milk gels.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (227 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. (195-216 p.)

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  • Disponible pour le PEB
  • Cote : I 63
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