Etude de la dynamique de chaîne des protéines de la matrice extracellulaire par spectroscopies mécanique et diélectrique

par Doris Tintar

Thèse de doctorat en Sciences et génie des matériaux

Sous la direction de Colette Lacabanne et de Valérie Samouillan.

Soutenue en 2010

à Toulouse 3 .

  • Titre traduit

    Study of proteins chains dynamics of the extracellular matrix by mechanical and dielectric spectroscopy


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Les relations structure-propriétés de deux protéines majeures de la matrice extracellulaire, le collagène et l'élastine, ont été analysées. L'élastine étant insoluble, l'approche dite "réductionniste" a consisté à étudier des séquences polypeptidiques codées par les exons de la tropoélastine humaine. Des études de RMN, IRTF et dichroïsme circulaire ont montré que la conformation de telles séquences était spécifique au solvant. Notre objectif était de compléter ces études locales par une analyse de la dynamique " basse fréquence " de ses séquences, donnant des informations sur une mésoéchelle. La fonctionnalité mécanique de la fibre élastique a été étudiée par analyse mécanique en milieu physiologique, afin d'établir la carte d'identité du tissu sain pour pouvoir par la suite étudier l'influence de divers facteurs (pathologiques ou pharmacologiques). Enfin, en parallèle à ce travail, nous avons étudié un collagène fonctionnalisé réalisé dans le cadre de la conception d'un biomatériau de substitution du tissu conjonctif. Ce collagène fonctionnalisé a été modifié grâce au peptide RGD connu pour son implication dans l'adhésion cellulaire.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (256 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 215-227

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2010TOU30015
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