Autoassemblages peptidiques d'analogues du Lanréotide : contrôle du diamètre des nanotubes et autres morphologies

par Christophe Tarabout

Thèse de doctorat en Physique

Sous la direction de Franck Artzner.

Soutenue en 2010

à Rennes 1 .


  • Résumé

    Une étude par mutation a été réalisée sur le Lanréotide, un octapeptide capable de former des nanotubes dans l’eau. Ce travail de thèse a principalement constitué en une étude structurale, sur 35 analogues du Lanréotide, par diffusion des rayons X et par de la microscopie électronique en transmission. Une évolution du diamètre des nanotubes, en fonction de la taille de l’acide aminé et de l’emplacement de la mutation sur la boucle β du peptide, est observée pour des modifications mineures. Il en a été déduit un modèle prédictif capable de déterminer le diamètre en fonction de la taille de la mutation et au-delà d’une certaine limite, l’apparition de cristaux. Les diamètres des nanotubes observés varient de 9,6 à 36,4 nm et plus de la moitié ont pu être minéralisés par de la silice pour former des fibres hybrides peptide/silice. Une structuration en fibres « amyloïdes » de tailles variant entre 5 et 17nm est observée pour des modifications empêchant la formation l’association latérale des filaments peptidiques sans bloquer la structuration. Ces fibres sont constituées de filaments empilés transversalement à la paroi. L’étude par mutation a ainsi permis d’améliorer la compréhension des voies d’assemblages de ce système peptidique et a ouvert de nouvelles perspectives aussi bien en biologie qu’en nanosciences.

  • Titre traduit

    Self-assembly of peptidic analogues of Lanreotide : nanotube diameter control and others morphologies


  • Résumé

    A mutational study has been realised on Lanreotide, an octapeptide forming nanotubes in water. This thesis is constituted of a structural characterisation work based mainly on X-Ray diffusion and transmission electron microscopy, on 35 analogues of Lanreotide. An evolution of nanotubes diameters is observed for minor modifications, depending on the size of the amino acid and its position on the β turn of the peptide. A model is deduced from these observations. It enables us to predict the diameter of a nanotube depending of the mutation size and beyond a limit, the creation of crystals. The observed nanotubes diameters vary from 9. 6 to 36. 4 nm and more than half of them can be mineralised with silica to create hybrids silica/peptide fibers. Amyloidal fiber structures appear when the lateral filament association process is prevented by the modification. The size of these amyloidal fibers varies from 5 to 17nm and their wall is made of peptide filaments stacked transversally. This mutational study allows us to improve the comprehension of the multiple ways of self-assembly of this peptide system. This opens new perspectives in a variety of fields such as biology and nanosciences.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (176 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. en fin de chapitres

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Rennes I. Service commun de la documentation. Section sciences et philosophie.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TA RENNES 2010/219
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