Coordination de l'oxygène moléculaire par des hèmes de synthèse

par Ismail Hijazi

Thèse de doctorat en Chimie

Sous la direction de Bernard Boitrel.

Soutenue en 2010

à Rennes 1 .


  • Résumé

    Ce travail de thèse concerne la synthèse et l’étude de la relation structure/activité de modèles biomimétiques de 2 hémoprotéines : La cytochrome c oxydase (CcO) pour l’activation du dioxygène : nous avons synthétisé des modèles bioinspirés de cette enzyme, possédant différents substituants de type phénol afin de mimer le groupement OH de la Tyrosine 244 (Tyr244) présent dans la CcO. L’influence de ces substitutions sur l’affinité pour le dioxygène a été étudiée. Cependant nous n’avons pas pu établir de corrélation entre l’activité catalytique (réduction à 4 électrons de l’oxygène moléculaire) des modèles et le type de substituant en position para du phénol. La myoglobine pour le transport (coordination réversible) de l’oxygène : nous avons conçu une série de ligands possédant des groupes de type acide carboxylique en position apicale afin de vérifier l’hypothèse de Pauling selon laquelle le complexe oxygéné est stabilisé par une liaison hydrogène. Ainsi l’effet de tels substituants sur l’affinité pour l’O2 à été évalué. La présence d’une liaison hydrogène entre l’O2 et un groupement carboxylique de nos modèles est fortement suspectée. Dans les deux séries, nous avons obtenu des complexes oxygénés stables et caractérisés notamment par RMN, UV, IR, RX et RPE.

  • Titre traduit

    Coordination of molecular oxygen by synthetic heme


  • Résumé

    This thesis work concerns the synthesis and the study of the structure/activity relation of biomimetic models of 2 natural hemoproteins : cytochrome c oxidase (CcO) for the activation of dioxygen : We have synthesized bioinspired models of this enzyme, with different substitutions in para position of a phenol group to mimic the OH group of tyrosine 244 (Tyr244) present in CcO. The influence of these substitutions on the dioxygen affinity has been studied. However, no evidence for a correlation between structure and catalytic activity (4e- reduction of dioxygen) was found. Myoglobin as dioxygen carrier (reversible binding of dioxygen) : we have designed a series of ligands with carboxylic acid groups in apical position to verify the hypothesis of Pauling according to which the oxygen adduct is stabilized by a hydrogen bond. Thus the effect of such substitution on the affinity for O2 was evaluated. Both the structural study of several models and the measured dioxygen affinities strongly suggest a hydrogen bond between O2 and a carboxylic group. In both series, stable dioxygen adducts were prepared and characterized by NMR, UV, IR, RX, including EPR.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (221 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 191-199. Notes bibliogr.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Rennes I. Service commun de la documentation. Section sciences et philosophie.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TA RENNES 2010/87
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