Conception et élaboration de nouvelles métalloenzymes artificielles selon la stratégie du cheval de Troie

par Elodie Sansiaume

Thèse de doctorat en Chimie

Sous la direction de Jean-Pierre Mahy.

  • Titre traduit

    Conception and construction of artificiel metalloenzyme using Trojan horse strategy


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Depuis plusieurs années, la construction de métalloenzymes artificielles est en plein essor, du fait de leurs remarquables activité et sélectivité en milieu aqueux. Nous avons réalisé de nouvelles métalloenzymes artificielles, solubles en milieux aqueux, capables de catalyser des réactions d'oxydations sélectives, selon la stratégie du « Cheval de Troie ». Cette stratégie repose sur la forte affinité d'une protéine pour un stéroïde particulier afin d'insérer des complexes métalliques dans la cavité de la protéine. Les anticorps, connus pour établir de très fortes interactions avec leur antigène, se sont révélés être de bons candidats pour l'élaboration des métalloenzymes artificielles. Nous avons utilisé des anticorps 7A3 anti-œstradiol et réalisé la synthèse de différentes métalloporphyrines la 5,10,15-tris(4-N-méthylpyridiniumyl)-20-(4-(3'-O-amidomethyl-oxyoestradiol))phenylporphyrine de manganèse, 5,10,15-tris(4-sulfonatophényl )-20-(4-(3'-O-amidoxyméthyloestradiol)phényl)porphyrine de fer et de manganèse. Ensuite, nous avons utilisé deux mutants de la néocarzinostatine obtenus par évolution dirigée. De nouvelles métalloporphyrines conjuguées à la testostérone ont été synthétisées : 5,10,15-tris(4-sulfonatophényl)-20-(4-(3'-O-amidoxyméthyloestradiol)-phényl)porphyrine de fer et de manganèse. Après des études de l'interaction protéine-métalloporphyrine par spectroscopie UV-visible, ces nouvelles métalloenzymes ont conduit à des résultats intéressants concernant les réactions de sulfoxydation du thioanisole par le peroxyde d'hydrogène et d'époxydation du styrène par l'oxone®.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (217 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 209-217

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 0g ORSAY(2010)237
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