Caractérisation fonctionnelle de nouvelles adhésines de type "chaperone-usher" fimbriae chez E. Coli K-12

par Charalampia-Georgia Korea

Thèse de doctorat en Microbiologie et virologie

Sous la direction de Christophe Beloin.

Soutenue en 2010

à Paris 7 .

  • Titre traduit

    Functional characterization of new chaperone-usher fimbriae in Escherichia coli K-12


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Plusieurs études ont souligné le rôle important de différents fimbriae dans la formation des biofilms. Ce projet de thèse a visé à l'identification de nouvelles adhésines chezE. Coli K-12, dans la fraction de son génome (34%), qui n'a pas été caractérisée expérimentalement. Les résultats obtenus nous ont permis de caractériser sept opérons,ycbtybg,yfc,yadtyra, sfm etyeh, qui présentent des homologies avec les fimbriae de type 1, membre prototypique de la famille des fimbriae «Chaperone/Usher». A l'aide d'une fusion lacZzeo et des souches exprimant constitutivement chacun de ces opérons, nous avons démontré que, malgré leur, très faible expression en conditions de laboratoire, six sur sept opérons sont fonctionnels et promeuvent l'adhésion sur des surfaces abiotiques et biotiques. L'extraction de ces fimbriae a révélé les unités majeures pour certains de ces appendices, tandis que la microscopie électronique a permis la visualisation des filaments pour ycb etyad. Une analyse détaillée a montré également que d'une part, ces fimbriae potentiels ont des profils d'adhésion et d'affinité pour des sucres distincts, et d'autre part que des interactions physiques avec d'autres adhésines peuvent avoir lieu. De plus, nous avons prouvé que leur expression est sous le contrôle de H-NS et, à l'exception deyad, sous celui de CRP. En conclusion cette étude a mis en évidence que les opérons ycb, yfc, yad, yra, sfm et yeh codent pour des fimbriae cryptiques mais cependant fonctionnels, dont l'expression pourrait, en j conditions environnementales qui restent à déterminer, contribuer à la capacité d' E. Coli à adhérer une grande variété de surfaces et de niches ont d'explorer aussi les propriétés d'autres protéines d'enveloppe de différents types de virus pour l'application virologique fondamentale et clinique.

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Informations

  • Détails : 1 vol. ([163] f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 417 réf.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (2010) 150
  • Bibliothèque : Bibliothèque interuniversitaire de santé (Paris). Pôle pharmacie, biologie et cosmétologie.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : MFTH 7779
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