Fonction de la molécule d'adhérence Lu/BCAM, récepteur de la chaine α5 de la laminine dans les cellules épithéliales rénales MDCK : régulation par interaction avec les protéines Ubc9 et spectrine

par Emmanuel Collec

Thèse de doctorat en Génomes et protéines

Sous la direction de Caroline Le Van Kim.

Soutenue en 2010

à Paris 7 .

  • Titre traduit

    Function of Lu/BCAM adhesion molecule, receptor of laminin a5 chain in kidney epithelial MDCK cells : regulation by interaction with Ubc9 and spectrin proteins


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  • Résumé

    Lu/BCAM est une molécule d'adhérence, récepteur de la laminine 511/521 dans les cellules érythroïdes, endothéliales ainsi que dans les tissus épithéliaux. Elle lie la spectrine dans les globules rouges. La lysine 585 présente dans son domaine cytoplasmique, interagit avec l'enzyme Ubc9 dans les cellules épithéliales rénales. Ubc9 forme un complexe avec Lu/BCAM endogène ou recombinant dans les cellules épithéliales A498 et MDCK respectivement. Les cellules MDCK transfectées avec un mutant de Lu/BCAM incapable de lier Ubc9, montrent une localisation membranaire basolatérale, une demi-vie membranaire augmentée et une adhérence et un étalement à la laminine renforcée. La spectrine-all forme un complexe avec Lu/BCAM endogène ou recombinant dans les cellules épithéliales A498 et MDCK, respectivement. Le mutants mt-Lu indique que l'absence d'interaction avec la spectrine conduit à un affaiblissement de l'interaction avec le squelette dépendant de la spectrine, comme le montre l'augmentation de son extractabilité au Triton X-100. Les cellules MDCK transfectées avec mt-Lu, incapable de lier la spectrine, montrent une localisation membranaire basolatérale, une demi-vie à la membrane augmentée et une, adhérence "et un étalement significativement renforcée à la laminine qui n'est pas corrélée à l'état de phosphorylation de Lu/BCAM. Nous montrons pour la première fois, que cette interaction est impliquée dans une signalisation allant de la laminine à Tactine conduisant à la formation de fibres de stress dans les cellules cultivées sur laminine. Ce signal est associé à l'activation de la petite GTPase RhoA qui est dépendante de l'intégrité du motif d'interaction de Lu/BCAM la laminine.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (237 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 370 réf.

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  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (2010) 059
  • Bibliothèque : Bibliothèque interuniversitaire de santé (Paris). Pôle pharmacie, biologie et cosmétologie.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : MFTH 7902
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