Nouveaux chaperons de stress chez Escherichia coli

News stress chaperones in Escherichia coli

• Auteur / Autrice : Hai-Tuong Le
• Direction : Gilbert Richarme
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Structure, fonction et ingéniérie des protéines
• Date : Soutenance en 2010
• Etablissement(s) : Paris 7

Mots clés

Mots clés contrôlés

Thiorédoxines

Stress oxydatif

composition chimique

Protéines Escherichia coli

Protéines périplasmiques

Chaperons moléculaires

Escherichia coli

Résumé

Dans leur habitat naturel, les bactéries sont soumises à différents types de stress environnementaux tels les stress uv, thermique, acide, oxydatif et osmotique. Ces bouleversements entraînent des modifications structurales des macromolécules (adn/arn, protéines et lipides), et si ces dernières ne sont pas dégradées par des protéases ou resolubilisées par des protéines chaperons, elles deviennent toxiques pour la cellule. Les bactéries ont au cours de l'évolution mis au point des systèmes de défenses contre les agressions exterieures. Nous avons pris comme modèle la bactérie escherichia coli pour nos études de résistance aux stress et étudie notamment les protéines YBBN (stress thermique), YAJL (homologue de la proteine dj-1 associee au parkinsonisme) et, hdea et hdeb (stress acide). Nous avons caracterisé ces proteines au niveau physiologique et biochimique. YBBN est une thioredoxine qui possede une fonction chaperon et semble impliquee dans la biosynthese de certaines proteines. YAJL est une homologue de la proteine DJ-1, dont nous avons découvert les activités chaperon et oxidoreductase, qui intervient aussi, lors du stress oxydatif dans la régulation de l'expression de protéines appartenant aux complexes multiprotéiques. HDEA et HDEB sont des protéines périplasmiques qui permettent le maintien des protéines à l'état soluble aux phs acides et resolubilisent et renaturent, à PH neutre, les protéines ayant agrégées en leur présence à ph acide.

In their natural habitat, bacteria are subjected to different types of environmental stresses such as uv, heat, ph, oxidative and osmotic stresses. These changes lead to structural modifications of macromolecules (dna/rna, proteins and lipids), which become toxic to the cell if they are not degraded by proteases or renatured by chaperones. Bacteria have developed protective systems against the hostile environments. We took escherichia coli as a model for our studies of protein chaperones, whici include YBBN (heat stress), YAJL (homologous to dj-1), and hdea and hdeb (acid stress). We characterized these proteins both at the physiological and biochemical levels. YBBN is a thioredoxin-like protein which is involved as a chaperone in protein biosynthesis. YAJL is homologous to the parkinsonism-associated protein DJ-1. We have shown that YAJL possesses chaperone and redox activites, and that it is involved in the expression of multiprotein complexes under oxidative stress. HDEA and HDEB are periplasmic proteins which function as chaperones for maintaining proteins in a soluble state at acidic ph, and which also allowthe solubilization and renaturation at neutral ph of proteins that had aggregated in their presence at acidic ph. .