Atomic force microscopy study of physico-chemical and nanotribological properties of hydrophobin protein

par Said Houmadi

Thèse de doctorat en Physique

Sous la direction de Emmanuelle Lacaze et de Michele Giocondo.

Soutenue en 2010

à Paris 6 en cotutelle avec l'Università degli studi della Calabria .

  • Titre traduit

    Etude par microscopie à force atomique des propriétés physico-chimiques et nanotribologiques de la proténie hydrophobin


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  • Résumé

    Dans ce travail de thèse, l'objectif était d'étudier la protéine hydrophobin pour obtenir des informations sur la structure des assemblages de cette protéine, avec la motivation d'une meilleure compréhension des propriétés de surface de l’hydrophobin vmh2 de classe I extraite du champignon Pleurotus ostreatus. Nous avons été en mesure d'établir les bonnes conditions expérimentales permettant l'étude des films monomoléculaires et bimoléculaire d’hydrophobin pre��parés à l'aide de la technique de Langmuir, et nous les avons étudiés par la microscopie à force atomique (AFM) et la spectroscopie à force atomique. Nous avons étudié les films d’hydrophobin à l'interface air-eau en tant que films de Langmuir et lorsqu'ils sont déposés sur des substrats hydrophobes/hydrophiles en tant que films de Langmuir-Blodgett (LB) et films de Langmuir-Schaefer (LS). Nous avons déterminé les constantes de Hamaker liée aux interactions de van de Waals, des films LB et LS d’hydrophobin. Celles-ci sont de même ordre de grandeur. Nous avons sondé à l’aide de l’AFM en tapping mode les propriétés locales de mouillage des films d’hydrophobin à l'échelle nanométrique en fonction de l’humidité entre la pointe AFM et l’échantillon, en mettant en évidence le caractère hydrophobe du film LB et le caractère hydrophile du film LS. De plus, la présence de la viscoélasticité dans l’interaction point-échantillon lié au changement de la phase a été mise en évidence, suggérant que les molécules de la protéine quand elles sont adsorbées à la surface hydrophile de SiO2, elles exposent à l’air la partie hydrophobe incluant la boucle, qui est particulièrement molle. D’autre part, nous avons étudié les agrégats formés par l’hydrophobin sous forme de bâtonnets, et révélé leur rigidité par rapport au film LB, mais aussi leur caractère hydrophobe, suggérant que les molécules adoptent une forme étendue quand elles forment des bâtonnets. Enfin, avec l’AFM en mode contact, nous avons étudiés les propriétés nano-tribologiques des monocouches et des bicouches d’hydrophobin obtenues, par l'analyse de la friction entre la pointe de l'AFM et la surface des films.

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Informations

  • Détails : 1 vol. ( [165] p.)
  • Annexes : Bibliogr. en fin de chapitres. 117 réf bibliogr.

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
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  • Cote : T Paris 6 2010 44
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