Étude de l’extraction sélective par des procédés innovants de peptides issus de la protéolyse enzymatique de l’hémoglobine bovine

par Mathieu Vanhoute

Thèse de doctorat en Ingénierie des fonctions biologiques

Sous la direction de Didier Guillochon et de Pascal Dhulster.

Soutenue le 02-09-2010

à Lille 1 .


  • Résumé

    Trois procédés innovants ont permis d’extraire sélectivement des peptides actifs d’un hydrolysat complexe issu de la protéolyse pepsique de l’hémoglobine bovine. Un premier procédé d’extraction biphasique assistée par des alkyl-sulfonates a permis de modifier l’affinité des peptides pour la phase organique par la formation de paires d’ions. Ces études des conditions d’extraction de peptides opioïdes hydrophobes ont permis la mise en œuvre d’un système d’extraction dans l’octan-1-ol supporté par un contacteur à membrane. Dans un deuxième temps, un procédé de moussage-drainage fut développé sur les propriétés tensioactives des peptides et a permis de fractionner la population peptidique pour isoler une fraction aux propriétés antibactériennes. L’optimisation par plans d’expériences a mis en avant l’influence de quatre paramètres majeurs (concentrations en hydrolysat et en sel, pH des solutions d’hydrolysat et de drainage) et a permis de multiplier par 3,4 l’enrichissement de cette fraction dans la solution récoltée. Enfin un procédé récemment développé, l’électrodialyse associée à des membranes d’ultrafiltration ayant pour seule force motrice la différence de potentiel électrique, a permis d’isoler une fraction peptidique cationique. L’étude du comportement en encrassement a révélé l’existence de phénomènes de répulsion de charges empêchant la récolte d’une fraction peptidique anionique et la formation d’agrégats hème-peptides colmatant de manière partiellement réversible les membranes d’ultrafiltration.

  • Titre traduit

    Study of the selective extraction by innovative processes of peptides from the enzymatic proteolysis of bovine haemoglobin


  • Résumé

    Three innovative processes allowed to extract selectively active peptides from a complex hydrolysate from the pepsic proteolysis of bovine haemoglobin. A first process of biphasic extraction assisted by alkyl-sulfonates allowed to modify the affinity of peptides for the organic phase by the formation of ion-pairs. These studies of conditions of extraction of opioid hydrophobe peptides allowed the implementation of a system of extraction in octan-1-ol supported by a membrane contactor. Secondly, a process of bubbling-draining was developed based on the surface tension properties of the peptides and allowed to split the peptidic population to isolate a fraction showing antibacterial properties. The optimization by experimental design advanced the influence of four major parameters (concentrations of hydrolysate and KCl, pH of solutions of hydrolysate and drainage) and allowed to multiply by 3,4 the enrichment of this fraction in the collected solution. Finally a process recently developed, the electrodialysis associated with ultrafiltration membranes having for only driving strength the difference of electric potential, allowed to isolate a cationic peptidic fraction. The study of the behavior in fouling revealed the existence of phenomena of charge repulsion preventing the isolation of a anionic peptidic fraction and the formation of aggregates haem-peptides fouling in a partially reversible way the ultrafiltration membranes.


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