Caractérisation de "Thiomonas arsenitoxydans" et étude de la régulation des gènes codant pour l'arsénite oxydase

par Djamila Slyemi

Thèse de doctorat en Microbiologie, biologie végétale et biotechnologies

Sous la direction de Violaine Bonnefoy et de Jean-Louis Mège.

Le président du jury était Chantal Tardif.

Le jury était composé de Violaine Bonnefoy, Jean-Louis Mège, Chantal Tardif, Marie-Claude Lett.

Les rapporteurs étaient Marie-Claude Lett.


  • Résumé

    Thiomonas sp. 3As, bactérie isolée d'eaux de drainage de mine (Carnoulès, France) contaminées par l'arsenic, a la capacité d'oxyder l'arsenic. Nous l'avons caractérisée aux niveaux physiologique et chimiotaxonomique, ce qui a montré qu'il s'agit d'une nouvelle espèce : "Thiomonas arsenitoxudans". L'arsénite axydase catalyse l'oxydation de l'arsénite (As(III)) en arséniate (As(V)), moins soluble et toxique. Nous avons montré chez cette bactérie que les gènes aoxAB codant pour les 2 sous-unités de cette enzyme sont co-transcrits ArsR/SmtB. Cet opéron est transcrit en présence d'As(III) et d'As(V). Nos résultats indiquent qu'ArsR-like (1) est stabilisé par l'As(III) ou l'As(V). Nos résultats suggèrent qu'ArsR-like a un mécanisme d'action différent de celui établi pour les autres membres de la famille ArsR/SmtB

  • Titre traduit

    Characterization of "thiomonas arsenitoxydans" and study of th regulation of genes encoding the arsenite oxidase


  • Résumé

    Thiamonas sp. 3As, a bacterium isolated from acid mine drainage waters heavily loaded with arsenic (Carnoulès, France), has the capacity to oxidize arsenic. We characterized it both at the physiological and chemotaxonomical levels, which showed that it belongs to a new species : "thiomonas arsenitoxydans". The arsenite oxidase catalyses the oxidation of arsenite (As(III)) to arsenate (As(V)), less soluble and toxic. We showed that the genes aoxAB encoding the 2 sub-units of this enzyme are co-transcribed with the genes coding for 2 cytochromes c and a metalloregulator ArsR-like of the ArsR/SmtB family in "Tm. arsenitoxydans". This operon is transcribed in the presence of As(III)) or As(V). Our results indicaded that ArsR-like (1) is stabilized by As(III) or As(V), and (2) binds on the regulatory sequence of the aox operon in the presence of As(III) or As(V). From oour results, we suggest that the mechanism of ArsR-like is different from that of the other members of the ArsR/SmtB family.


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  • Détails : 1 vol. (416 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p.256-293

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