Etude de l'interaction des complexes respiratoires avec les coenzymes membranaires : le cas de la Nitrate réductase chez Escherichia coli

par Rodrigo Arias cartin

Thèse de doctorat en Bioinformatique, biochimie structurale et génomique

Sous la direction de Axel Magalon.

Le président du jury était Frédéric Barras.

Le jury était composé de Axel Magalon, Frédéric Barras, Jean-Jacques Lacapère, Fabrice Rappaport, Bruno Guigliarelli, Stéphane Grimaldi, James Sturgis.

Les rapporteurs étaient Jean-Jacques Lacapère, Fabrice Rappaport.


  • Résumé

    Au cours de ma thèse, je me suis intéressée à l'interaction du complexe Nitrate Reductase A (NarGHI) avec les quinones et les lipides de la membrane chez E. coli. Nous avons identifié que les intermédiaires ménasmiquinones interagissent avec une liaison hydrogène avec l'histidine 66 du site Qd. Par ailleurs, nous avons mis en évidence par la fixation spécifique d'une molécule de cardiolipine est indispensable au fonctionnement du complexe NarGHI en permettant la fixation du quinol. Enfin, nous avons démontré l'existence d'une liaison fonctionnelle entre la voie de biosynthèse des hèmes et les complexes respiratoires via la protéine HemG, qui couple la réduction des quinones avec l'oxydation du protoporphyrinogène IX. Ces éléments prouvent qu'une voie catalytique peut contribuer à la synthèse ATP. L'ensemble de ces résultats indique une étroite interconnexion physique et fonctionnelle entre tous les éléments qui composent la membrane cytoplasmique d'E. coli

  • Titre traduit

    Study of the interaction of respiratory complexes with their membrane coenzymes : the case of the Escherichia coli Nitrate reductase A


  • Résumé

    In this thesis, I study the interaction between the nitrate reductase A comlex (NarGHI) with the quinines and lipids of the E. coli cytoplasmic membrane. We demonstrate that His66 present at the Qd site is directly hydrogen bonded to both menasemiquinone and ubisemiquinone species. In addition, we show that functionning of the enzyme complex is controlled by cardiolipin binding in a specific cavity allowing quinol binding at the nearby QD site. Finally, we relealed that heme biosynthesis is a quinone-depended metabolic reaction during anaerobic growth of E. coli, in wich the HemG protein will direct electron transfer issued from oxidation of a heme biosynthetic intermediate towards quinone molecules via interaction between quinones, lipids and membrane- associated complexes that couple respiration and anabolic pathways to ATP generation in specialized domains of E. coli membrane


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