La biogénèse des complexes respiratoires mitochondriaux chez la levure Saccharomyces cerevisiae

par Lise Mathieu

Thèse de doctorat en Génétique

Sous la direction de Geneviève Dujardin.

Soutenue en 2009

à Versailles-St Quentin en Yvelines .


  • Résumé

    La biogenèse des complexes respiratoires mitochondriaux est un processus compliqué nécessitant l’intervention de nombreux facteurs extrinsèques. Au cours de ma thèse, j’ai étudié trois d’entre eux chez S. Cerevisiae. (1) Oxa1p est un facteur général intervenant dans l’assemblage des complexes respiratoires III, IV et V. Nous avons étudié le rôle de ses domaines fonctionnels, mis en évidence des interactions entre eux et proposons un modèle de son organisation structurale dans la membrane interne. (2) Nous avons identifié l’un de ses partenaires, Man1p, de fonction jusqu’alors inconnue. Il est essentiel à la viabilité cellulaire, doublement localisé dans le noyau et les mitochondries et présent sous deux isoformes. (3) Nous avons mis en évidence Bca1p comme nouveau facteur d’assemblage du complexe III. Nous avons montré qu’il est ancré dans la membrane interne, expose un large domaine dans l’espace intermembranaire et agirait tardivement dans l’insertion de sous-unités III.

  • Titre traduit

    Biogenesis of mitochondrial respiratory complexes in budding yeast saccharomyces cerevisiae


  • Résumé

    The biogenesis of mitochondrial respiratory complexes is a sophisticated process and requires many extrinsic factors. During my PhD I focused on three of them in S. Cerevisiae. (1) Oxa1p is a general factor which plays a role in the assembly of the respiratory complexes III, IV and V. We have studied the role of its functional domains, highlighted the interactions between these domains and propose a model for its structural organization in the inner membrane. (2) We have identified a new partner, Man1p, whose function is still not known. It is essential for cellular viability, has a dual localization in the nucleus and in the mitochondria and two isoforms. (3) We have highlighted a new assembly factor of complex III, Bca1p. We have shown that it is embedded within the inner membrane, exposes a big domain into the intermembrane space and could act late during the insertion of subunits III.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (224 f.)
  • Annexes : Notes bibliogr.Bibliogr. f. 200-224. Annexes

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  • Cote : 572.8 MAT
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