Biosynthèse des domaines osidiques de glycoconjugués de l'enveloppe mycobactérienne

par Gérald Larrouy-Maumus

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de Jérôme Nigou et de Germain Puzo.

Soutenue en 2009

à Toulouse 3 .

  • Titre traduit

    Biosynthesis of of the carbohydrate domains of glycogonjugates from the mycobacterial envelope


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Depuis ces dernières années, nous assistons à une recrudescence des cas de tuberculose en partie due à l'apparition de souches multirésistantes aux antibiotiques. Il est donc nécessaire de rechercher de nouveaux agents thérapeutiques. Une des stratégies possibles est de cibler les enzymes impliquées dans la biosynthèse des composés essentiels de l'enveloppe de M. Tuberculosis, tels que l'arabinogalactane (AG). Cette enveloppe contient également des glycoconjugués en surface capable d'altérer la réponse immunitaire de l'hôte infecté, tels que les lipoglycannes : le lipoarabinomannane (ManLAM), le lipomannane (LM) et les phosphatidyl-myo-inositol-mannosides (PIM). La biosynthèse de ces molécules fait intervenir des glycosyltransférases appartenant aux superfamilles des GT-A et GT-B, solubles, utilisant des donneurs nucléotidiques, et des GT-C, dépendantes des donneurs de type polyprényl-phosphate. L'objectif de cette thèse a été d'identifier des GT impliquées dans la synthèse des domaines osidiques de ces glycoconjugués. Les mutants de délétion ou de surexpression pour des gènes codant pour des GT potentielles ont été générés par nos collaborateurs. Nous avons pu identifier, entre autre, une ALPHA-1,2-mannosyltransférase impliquée dans la synthèse des PIM et du ManLAM, une flippase potentielle des donneurs d'oses des GT-C et deux arabinosylransférases potentielles. L'ensemble de ces résultats a permis de mieux comprendre la biosynthèse des domaines osidiques de ces glycoconjugués et leur rôle in vivo.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (255 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 240-254

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Accessible pour le PEB
  • Cote : 2009TOU30053
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