Les protéines CCB définissent une nouvelle voie de biogenèse des cytochromes de type c

par Denis Saint-Marcoux

Thèse de doctorat en Sciences biologiques

Sous la direction de Catherine de Vitry.

Soutenue en 2009

à Paris 11 , en partenariat avec Université de Paris-Sud. Faculté des Sciences d'Orsay (Essonne) (autre partenaire) .


  • Résumé

    Les cythochromes C sont des hémoprotéines impliquées dans de nombreux processus biologiques et notamment dans le transfert d’électrons au sein des membranes transductrices d’énergie. La biogénèse des cytochromes C requiert la fixation convalente du cofacteur hémique qui, in vivo, est assistée par des ensembles de protéines formant au moins trois systèmes distincts suivant les organismes ou les compartiments subcellulaires étudiés. Le complexe cytochrome B6f transfère des électrons du transporteur hydrosoluble entre les deux photosystèmes, tout en construisant un gradient transmembranaire de protons par leur translocation depuis le côté négatif vers le côté positif de la membrane photosynthétique. L’une de ses sous-unités , le cytochrome b6 contient trois cofacteurs hémiques dont un hème de type C’, l’hème Ci. . Chez Chlamydomonas, la biogenèse du cytochrome B6 requiert un ensemble de protéines nommées CCB, spécifiquement impliquées dans la liaison covalente de l’hème Ci. Nous avons identifié les gènes et caractérisés les quatre protéines CCB connues à ce jour. Pour comprendre l’implication du système IV dans la biogenèse du cytochrome B6, nous avons caractérisé les interactions entre les cinq protéines mis en jeu. L’apocytochrome B6 est tout d’abord partiellement replié suite à l’insertion supposée spontanée de ces deux hèmes B. La protéine est ensuite prise en charge par CCBI, puis probablement transféré à CCB3 qui recrute un hétérodimère stable formé des deux protéines homologues CCB2 et CCB3. Ces trois derniers composants du système IV constituent probablement le complexe de liaison de l’hème Ci sur le cytochrome.

  • Titre traduit

    CCB proteins define a new c-type cytochrome biogenesis pathway


  • Résumé

    Cytochrome C are heme proteins involved in numerous biological processes, notably in electron transfer that occurs in energy transducing membranes. Cytochrome C biogenesis requires covalent attachment of the heme that, in vivo, is assisted by several groups of proteins classified in three different systems depending of the subcellular compartment under study. Cytochrome B6f complex transfers electrons from a lipid soluble transporter to a water soluble protein transporter between the two photosystems while building up a transmembrane proton gradient by translocating protons from the negative side to the positive of the photosynthetic membrane. Cytochrome B6 one the eight subunits of the complex contains tree hemes, two b-types and on c’-type, the heme Ci. In Chlamydomonas, cytochrome B6 biogenesis requires a set of specialized proteins, named CCB to ensure the covalent binding of heme Ci. We identified the genes and characterized the four CCB proteins currently know. In order to understand the role of system IV in cytochrome B6 biogenesis, we have characterized the interactions between the four CCB and their substrat. Cythochrome B6 is first partially folded by the spontaneous insertion of the two b-type hemes. The proteins is then chaperoned by CCB1, probably transferred to CCb3, which recruits the stable heterodimer formed by CCB2 and CCB4. These latter three proteins represent probably the heme Ci ligation complex of the system IV.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (195 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 163-177

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  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 0g ORSAY(2009)105
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