Etude structurale et fonctionnelle de protéines susceptibles d'être impliquées dans la régulation de la transcription chez les virus d'archées hyperthermophiles

par Florence Guillière

Thèse de doctorat en Biophysique moléculaire

Sous la direction de Muriel Delepierre et de Iñaki Guijarro.

Soutenue en 2009

à Paris 7 .

  • Titre traduit

    Structural and functional studies of putative transcription regulators from hyperthermophilic archaeal viruses


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  • Résumé

    Les archées hyperthermophiles vivant dans des sources chaudes (> 80°C) sont infectées par des virus à morphotypes uniques, très variés et différant des bactériophages ou des virus d'eucaryotes. Notre intérêt s'est porté sur deux protéines issues de ces virus et susceptibles d'être impliquées dans la régulation de la transcription, processus important dans les relations hôte-virus et relativement peu connu chez les archées et leurs virus. Nous avons déterminé leur structure et leur dynamique par RMN. La première protéine étudiée, nommée SvtR, provient du virus SIRV1, virus infectant les archées du genre Sulfolobus. Elle présente une structure dimérique avec une extrémité N-terminale désordonnée et un motif RHH (ruban-hélice-tour-hélice) typique de régulateurs transcriptionnels bactériens. Nous avons caractérisé par RMN, fluorescence et ultracentrifugation analytique son interaction avec ses ADN cibles identifiés sur le génome de SIRV1. Nous avons établi que la protéine utilise la face du feuillet |3 pour cette interaction et qu'elle se lie à l'ADN par paires de dimères. Son activité de répresseur transcriptionnel a été mise en évidence dans des expériences de transcription in vitro. La deuxième protéine étudiée est la protéine p06 du virus AFV1, infectant les archées du genre Acidianus. Cette protéine monomérique lie le zinc. Elle présente des extrémités N- et C-terminales désordonnées et une région structurée constituée d'un feuillet β antiparallèle à trois brins, d'une hélice α et d'une hélice 3₁₀. La protéine p06 montre un repliement inédit qui contient un motif structural de type doigt de zinc C2H2 typique de facteurs de transcription eucaryotes.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (196 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 199 Réf.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (2009) 118
  • Bibliothèque : Bibliothèque interuniversitaire de santé (Paris). Pôle pharmacie, biologie et cosmétologie.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : MFTH 8553
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