Caractérisation d'une kinase et d'un chaperon de stress environnementaux chez Escherichia coli

par Jihen Tagourti

Thèse de doctorat en Génomes et protéines

Sous la direction de Gilbert Richarme et de Ahmed Landoulsi.

Soutenue en 2009

à Paris 7 .

  • Titre traduit

    Characterization of a chaperone and a kinase from escherichia coli expressed in environnemental stresses


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Pour ce mémoire, nous avons caractérisé chez Escherichia coli un chaperon de stress acide HdeB et une protéine-kinase exprimé lors de stress environnementaux YeaG. HdeB, chaperon de stress acide: Certaines maladies neurodégénératives sont dues à la formation d'agrégats de protéines toxiques et à l'incapacité des cellules à les dégrader. Les chaperons interviennent pour réparer les dommages causés par le stress. Le modèle procaryote que nous avons utilisé (Escherichia coli) est assez proche des modèles eucaryotes du faite du caractère ubiquitaire des problèmes d'agrégation des protéines. Nous avons caractérisé la protéine périplasmique HdeB, codée par l'opéron hdeAB, comme un nouveau chaperon de stress acide. Il a, par ailleurs, été démontré qu'HdeA est aussi un chaperon de stress acide (Gajiwala & Burley, 2000 ; Hong et a/. , 2005), Nous avons démontré que ces deux protéines HdeA et HdeB protègent le périplasme contre le stress acide. Ils réduisent l'agrégation des différentes protéines périplasmiques. HdeA et HdeB présentent une activité spécifique différente selon le pH : pH 2 pour HdeA et pH 3 pour HdeB. YeaG, kinase des stress: Les protéine-kinases représentent une des grandes familles d'enzymes impliquées dans la transduction des signaux intracellulaires. La plupart des mécanismes de régulations intracellulaires impliquent des processus de phosphorylation/déphosphorylation par les kinases et les phosphatases. La transcription du gène yeaG est stimulée vingt fois en phase stationnaire, par le stress acide et le stress osmotique ce qui suggère qu'elle joue un rôle important dans la protection cellulaire contre les stress environnementaux. Pour cela, nous avons clone, surproduit, purifié et caractérisé YeaG comme une nouvelle protéine-kinase de stress. Elle est capable de s'autophosphoryler en présence de Mn²⁺, de phosphoryler un substrat artificiel des serines protéine-kinases F a-caséine et une protéine cytoplasmique de poids moléculaire de 65 kDa et de pH isoélectrique de 6,8.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (116 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 173 réf.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (2009) 113
  • Bibliothèque : Bibliothèque interuniversitaire de santé (Paris). Pôle pharmacie, biologie et cosmétologie.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : MFTH 8594
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