Mécanisme d'adressage à la membrane externe d'Escherichia coli de la sécrétine PulD du système de sécrétion de type II

par Séverine Collin

Thèse de doctorat en Microbiologie fondamentale

Sous la direction de Anthony Pugsley.

Soutenue en 2009

à Paris 7 .

  • Titre traduit

    Outer membrane targeting of the secretin of the type II secretion system of Escherichia coli


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  • Résumé

    La membrane externe des bactéries à Qram négatif est composée de deux grandes classes de protéines. Les protéines en forme de tonneau bêta sont chaperonnées dans le périplasme par les protéines SurA, Skp et DegP et adressées à la membrane externe où elles sont insérées par le complexe Bam (beta-barrel assembly machinery). Les lipoprotéines (protéines ancrées dans la bicouche lipidique par trois acides gras) sont acheminées par la machinerie Loi (localisation of outer membrane lipoprotein), dont LolA, la navette périplasmique transmet la lipoprotéine au récepteur membranaire LolB, responsable de l'insertion des acides gras dans la membrane. La sécrétine PulD du système de sécrétion de type II de Klebsiella oxytoca, un multimère de 12 sous-unités et de SOOkDa, fait partie d'une autre famille, celle des protéines les plus proéminentes de la membrane externe. Afin de comprendre le mécanisme d'adressage de PulD dans le périplasme et au niveau de la membrane externe, nous avons dans un premier testé le rôle de la voie générale d'assemblage. Nous avons montré que le processus de multimérisation et d'insertion de PulD dans la membrane externe est indépendant de la machinerie Bam. L'implication des protéines chaperons générales dans le périplasme serait mineure mais reste à définir plus précisément. Dans un deuxième temps, nous avons étudié la relation de PulD avec sa lipoprotéine chaperon spécifique, PulS. Nous avons pour la première fois mis en évidence l'adressage d'une protéine non lipidée et intégrale de la membrane externe par la voie Loi, en identifiant un complexe périplasmique tripartite formé de LolA, d'une lipoprotéine chaperon spécifique, PulS (ou pilotine) et de PulD.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (195 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 194 réf.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (2009) 072
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