Estudo da flexibilidade da protease do HIV-1 por Modelagem e dinâmica molecular : análise dos modos normais e dos modos consensus

par Paulo Ricardo Batista

Thèse de doctorat en Analyse de génomes et modélisation moléculaire

Sous la direction de David Perahia et de Pedro Geraldo Pascutti.

Soutenue en 2009

à Paris 7 .

  • Titre traduit

    Etude de la flexibilité de la protéase du VIH-1 par modélisation et dynamique moléculaire - analyse des modes normaux et des modes consensus


  • Pas de résumé disponible.

  • Titre traduit

    Flexibility studies of HIV-1 protease by molecular modeling and dynamics, normal mode and consensus mode analyses


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Comprendre la flexibilité des protéines est essentielle pour l'étude des processus dépendant de grands changements de conformation, les transitions entre les états actifs et non actifs ou des motions de domaine. Analyse des modes normaux (NMA) est bien adaptée pour l'étude de protéines à grande échelle des motions, de saisir les directions les plus bas sur la courbure de la surface d'énergie potentielle. Cependant, sa principale limitation est la validité de sa stricte pour les petites amplitudes autour d'une structure motions localisés dans un minimum de cette surface. L'importance / généralité d'un ensemble de NM se rapportant à une structure particulière mai donc être remise en question. Dans cette thèse nous décrivons un nouveau cadre théorique pour la définition de modes normaux d'un ensemble de structures étroitement liées, que nous appelons «consensus modes» (CM). Le calcul des CM suppose que la conformation d'énergie potentielle de surface peuvent être mieux exploités lors de multiples minima information est prise en considération. CM Nous définissons comme un ensemble de modes de décrire les mouvements collectifs qui figurent souvent dans les modes normaux de différentes conformations d'une macromolécule. Nous avons adopté la forme de l'apo protéase du VIH-1 (PR) pour démontrer notre approche. CM calculée sur la base d'un ensemble de structures émis à partir d'une simulation de dynamique moléculaire de fournir une meilleure description de la protéine interne motions, correspondant en quelque sorte de "moyenne" normal modes. Nous avons identifié au sein de CM très pertinentes biologiquement motions que l'ouverture et de fermeture de volets de la PR.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (120 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 196 réf.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (2009) 024
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