Effets de la conformation et de l'agrégation du kappa-carraghénane sur les modalités de l'hydrolyse enzymatique par la kappa-carraghénase de Pseudoalteromonas carrageenovora

par Maud Lemoine

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de William Helbert.

Soutenue en 2009

à Paris 6 .


  • Résumé

    Le kappa-carraghénane est un galactane sulfaté formant des gels. L’agrégation des chaînes de polysaccharides implique une transition conformationnelle d’un état désordonné à un état ordonné. La kappa-carraghénase est une glycoside hydrolase qui hydrolyse les liaisons β(1->4) du polymère. Le mode d’action de la kappa-carraghénase a été caractérisé en fonction des différents états conformationnels et de l’état physique du substrat. Des hydrolyses ont été conduites sur le substrat soluble et en phase hétérogène (solide ordonné ou désordonné). Les résultats ont confirmé le mode endo-processif de l’enzyme qui serait modulé par l’état physique du substrat. L’enzyme a permis d’étudier la conformation du polymère. Une baisse de l’activité a été constatée quand le substrat est en conformation hélice en présence d’iode. Des analyses cinétiques, combinées à la caractérisation de la conformation et de l’iode fixé au kappa-carraghénane, ont montré que la diminution d’activité n’est pas causée par la transition conformationnelle mais par la fixation d’iode sur les chaînes qui masquent les liaisons hydrolysables. Le kappa-carraghénane adopterait donc une conformation en simple hélice.

  • Titre traduit

    Effects of kappa-carrageenan conformation and aggregation on hydrolysis by kappa-carrageenase from Pseudoaltermomonas carrageenovora


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Informations

  • Détails : 1 vol. (IX-[195] p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 103-116. 186 réf. bibliogr.

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
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  • Cote : T Paris 6 2009 190
  • Bibliothèque : Station biologique. Service de documentation scientifique.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : M-31080901
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