Etude du mécanisme d'action d'une peptide cationique antibactérien, la dermaseptine B2

par Cécile Galanth

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et moléculaire

Sous la direction de Mohamed Amiche.

Soutenue en 2009

à Paris 6 .


  • Résumé

    L’objet de cette thèse est l’étude du mécanisme antibactérien de la dermaseptine B2 (Drs B2), peptide isolé de la peau de grenouille amazonienne du genre Phyllomedusa. Nous avons montré qu’elle induit une courbure positive de la membrane du fait de sa forte charge positive lors de son insertion, laissant présager la formation de pores toroïdaux. De plus, la flexibilité de la région N-terminale du peptide ainsi que le caractère hydrophobe, réparti en deux domaines séparés par un coeur hydrophile, sont indispensables à son adaptabilité et à son insertion dans le corps hydrophobe de la bicouche. Une étude comparative entre les PAM et les CPP a montré que ces deux familles peptidiques recrutaient préférentiellement des lipides membranaires chargés négativement à chaînes acyles courtes et insaturées. Par ailleurs, nous avons observé que la Drs B2 ne possédait pas la capacité à franchir les membranes des cellules de mammifère. La frontière entre ces deux familles peptidiques est à élucider.

  • Titre traduit

    Study of the mechanism of action of dermaseptine B2, an antibacterial cationic peptide


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Informations

  • Détails : 1 vol. ([XXX]-178 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 151-163. 174 réf. bibliogr.

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