Traitement thermique du lysozyme de poule à l’état solide : structures, interactions, fonctionnalités

par Yann Desfougeres

Thèse de doctorat en Physico-chimie et qualité des bioproduits

Sous la direction de Françoise Nau et de N. Lechevalier.

Soutenue en 2009

à Rennes, Agrocampus Ouest .


  • Résumé

    Parmi la multitude d’ingrédients techno-fonctionnels auxquels l’industrie agroalimentaire a recours pour formuler les produits élaborés, le blanc d’œuf est largement utilisé pour ses propriétés tensio-actives et moussantes. Les protéines sont les principales responsables de cette fonctionnalité ; mais le lien existant entre leur structure et l’expression de leurs activités in vitro n’est pas clairement établi. L’objectif de cette étude est d’acquérir de nouvelles connaissances sur la relation structure/fonctionnalité en essayant de comprendre les phénomènes biochimiques et physico-chimiques qui prennent place à différentes échelles. Le lysozyme de poule (sous sa forme chlorhydrate à pH 3,5) a été choisi comme protéine modèle pour étudier les conséquences structurales du traitement thermique à l’état solide des protéines globulaires. La protéine ainsi modifiée a été utilisé pour explorer le comportement interfacial et les propriétés moussantes du lysozyme, ainsi que pour former des microsphères de protéines. Le chauffage à l’état solide (80°C) conduit à la formation de résidus succinimidyles. Cinq sites portant cette modification ont été identifiés. La conséquence de la formation de ces cycles imides est une plus grande hydrophobie de surface, structures secondaires et tertiaire n’a pu être mise en évidence.

  • Titre traduit

    Thermal treatment of hen egg white lysozyme : structures, interactions, functionalities


  • Résumé

    Among food ingredients, egg white is widely used for its surface activity and foaming properties. Egg white proteins are responsible for this main functionaitly, but the relationship betweeen structure and activity is not fully elucidated. The aim of this study is to obtain further information about this relationship by combining methods that allow to describe phenomenon occuring at a molecular to a macroscopic scale. Model protein hen egg white lysozyme (lysozyme hydrochloride pH 3,5) was used to determine the structural consequences of heating in the dry state (80°C). The resulting proteins were employed to study the functional protperties of lysozyme (interfacial behavior and microsphere formation propensity). Heating in the dry state leads to the formation of succinimide residues. Five aspartyle residues were identified to be modified. The consequences of this chemical degradation are higher surface hydrophobicity, higher surface net charge, and decreased conformational stability.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (182 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. (164-182 p.)

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : AGROCAMPUS OUEST. Bibliothèque Générale de Rennes.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : B 197
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