Rôle des agrégats de protéines dans la formation et la stabilisation de mousses

par Bénédicte Rullier

Thèse de doctorat en Physicochimie des polymères

Sous la direction de Monique Axelos et de Bruno Novales.

Soutenue en 2009

à Nantes .


  • Résumé

    La formation de mousses aqueuses à partir de solutions de protéines dépend de la nature des protéines et de leur capacité à stabiliser les interfaces eau/air. Durant les procédés industriels, les protéines se présentent sous forme agrégée dans des structures complexes du fait des traitements thermomécaniques qui leur sont appliqués. Mais, seule une partie des protéines est agrégée et cela peut influencer considérablement les propriétés moussantes. L’objectif de ce travail de thèse était de mettre en évidence dans quelle mesure ces agrégats en absence de protéines non agrégées sont capables de stabiliser les mousses et cela en relation avec les différents niveaux d’organisation de la mousse (interfaces eau/air et film interfacial). Des agrégats de différentes tailles ont été obtenus par dénaturation thermique de la b-lactoglobuline, protéine majeure du lactosérum dont les mécanismes d’agrégation sont connus. Quelle que soit leur taille, les agrégats en absence de protéines non agrégées conduisent à des mousses moins stables que celles de protéines non agrégées, due à la faible capacité des agrégats à s’adsorber aux interfaces. En présence de protéines non agrégées, les agrégats sont capables d’améliorer les propriétés moussantes. La viscoélasticité des couches interfaciales adsorbées est renforcée et un réseau de type gel est formé dans les films interfaciaux, rigidifiant l’interface et ralentissant le drainage de la mousse. Dans le cas où le réseau de type gel ne peut être formé, les agrégats peuvent se localiser dans les bords de Plateau de la mousse, ralentissant ainsi l’écoulement du liquide

  • Titre traduit

    Role of protein aggregates in the foam formation and stabilization


  • Résumé

    The foam formation depends on the nature of the protein and on their capacity to stabilize the air/water interfaces. During food processes, proteins undergo thermomechanical treatments leading to their aggregation in self-assembled structures. However, only a given fraction of the proteins is aggregated and this part may be considerably influence the foaming properties. This thesis aims at considering the aggregation part in the foam formation and stabilization at the different foam scales (air/water interface and foam film). Protein aggregates with different sizes were obtained by heat-induced denaturation of b-lactoglobulin, major whey protein for which the aggregation is well-known. Whatever the aggregate size, solutions containing exclusively protein aggregates lead to less stable foams than that of non aggregated proteins alone, due to the low capacity of aggregates to adsorb at the air/water interfaces. With non aggregated proteins, aggregates are able to improve the foaming properties. The viscoelasticity of the interfacial adsorbed layers is reinforced and a gel-like network is formed within the foam film, rigidifying the interface and slowing down the foam drainage. In the case of the gel-like network cannot be formed, protein aggregates can locate in the Plateau borders, slowing down the flow in the foam

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Informations

  • Détails : 1 vol. (172 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 166-172 [159 réf.]

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  • Bibliothèque : Université de Nantes. Service commun de la documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2009 NANT 2095
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