Approches innovantes en RMN biomoléculaire : cinétiques moléculaires par RMN rapide et paroi bactérienne par RMN du solide

par Thomas Kern

Thèse de doctorat en Physique pour les sciences du vivant

Sous la direction de Jean-Pierre Simorre et de Bernhard Brutscher.

Soutenue en 2009

à l'Université Joseph Fourier (Grenoble) .


  • Résumé

    Les méthodes RMN multidimensionnelles requises pour l'obtention d'une résolution atomique élevée sont relativement couteuses en temps expérimental, ce qui complique considérablement leur application à l'analyse d'échantillons en temps réel. La première partie de cette thèse traite des progress récents dans le domaine de l'acquisition rapide des spectres de RMN. La deuxième partie concerne la paroi cellulaire des bactéries Gram-négatives et Gram-positives. En raison de son poids moléculaire élevé et de son caractère non cristallin, nous avons appliqué la RMN du solide pour l'étudier. La qualité exceptionnelle des spectres de RMN solide permet l'étude, à résolution atomique, de la structure et de la dynamique du peptidoglycane et des acides téchoïques qui se lient de manière covalente au peptidoglycan (WTA). La détermination des propriétés dynamiques du peptidoglycane est aussi utilisée pour étudier les interactions entre protéines et peptidoglycane et la complexation avec des ions divalents.


  • Résumé

    Standard multidimensional NMR methods required to yield sufficient atom resolution are time-consuming rendering real-time analysis difficult. The first part ofthis thesis treats recent advances in the field offast NMR. The first part of this thesis is concerned with the optimization and extension of longitudinal relaxation enhanced pulse sequences in the context of SOF AST and BEST type experiments. The second part ofthis thesis deals with the bacterial cell wall of Gram-negative and Gram-positive bacteria. Because of its size and non cristalline character we applied solid state NMR to study it. The high-quality solid-state NMR spectra allow atom-resolved investigation of structure and dynamics of the peptidoglycan and its covalentely bound teichoic acids (WTA). The determination of dynamical properties of the peptidoglycan can also be used to study peptidoglycan-protein interactions and complexation with divalent ions.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (236 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. 183 réf.

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  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS09/GRE1/0189/D
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