Apport des systèmes biomimétiques et des outils biophysiques associés pour la compréhension des interactions peptides-membranes

par Achraf Kouzayha

Thèse de doctorat en Sciences. Biochimie. Génie enzymatique

Sous la direction de Catherine Sarazin.

Soutenue en 2009

à Amiens .


  • Résumé

    Ces dernières années, la recherche a permis d’améliorer les connaissances des membranes biologiques. Ainsi, des interactions peptides-membranes ont pu être modélisées grâce au développement des systèmes membranaires biomimétiques et des outils biophysiques associés. Notre objectif était d’apporter des éléments pour la compréhension du rôle de la structure des peptides durant leur interaction avec les membranes biologiques. Lors de ce travail, deux peptides ont été utilisés. Le premier, l’alaméthicine, classée parmi les peptides antimicrobiens, a permis d’analyser les interactions hélice α-membranes. Le second, K3A18K3, est un peptide synthétique et la prédiction de sa structure secondaire donne une hélice. Nous avons utilisé différentes membranes biomimétiques, dont des monocouches de Langmuir et des bicouches lipidiques supportées. Ces modèles miment soit le feuillet lipidique externe, soit les deux feuillets de la membrane biologique. Les résultats obtenus démontrent que la structure secondaire de l’alaméthicine est indépendante de son environnement contrairement à celle du K3A18K3. L’organisation de ces deux peptides dans des monocouches lipidiques a été caractérisée par la microscopie à l’angle de Brewster (BAM). L’orientation et la structure secondaire de ces peptides à l’interface air-eau ont été déterminées par une spectroscopie infrarouge adaptée (PM-IRRAS). De plus, la RMN des solides en rotation à l’angle magique (MAOSS) a été appliquée pour des modèles de bicouches supportées sur film de PET en présence de peptides. Elle a permis d’analyser l’effet des peptides sur l’orientation des lipides, d’une part et l’orientation du peptide K3A18K3 synthétique marqué à 15N d’autre part. Ce travail a également contribué à l’amélioration d’un modèle de bicouches lipidiques supportées au sein de l’oxyde d’aluminium.

  • Titre traduit

    Biomimetic membranes and associated biophysics tools to study peptides-membranes interactions


  • Résumé

    Recent research contributed to our knowledge on biological membranes. Thus, the peptide-membrane interactions can be modelled due to the developments of biomimetic membrane systems and their biophysical tools. The present study investigates the role of peptide structure during the interaction with the biological membranes. This work was carried out on two peptides. The first one, alamethicin, a member of the peptaibol family, allowed analyzing the interactions between α-helical peptides and membranes. The second one, K3A18K3, is a synthetic peptide and its conformation was predicted as helix. Some biomimetric membrane models, such as Langmuir monolayers which mimics external leaflet and supported lipid bilayers which mimics both leaflets of the biological membrane were used. The results showed that the secondary structure of the alamethicin is more stable than those of synthetic peptide which depends on the environment. The organization of both peptides in lipid monolayers was characterized by Brewster angle microscopy imaging. The orientation and the secondary structure of these peptides at the air-water interface were determined by an adapted infrared spectroscopy (PM-IRRAS). Moreover, PET-supported bilayers in the presence of peptides were investigated by solid-state NMR spinning at the magic angle (MAOSS). The impact of both peptides on the lipid organization was analyzed and the orientation of K3A18K3, 15N-labelled, was determined. This work also contributed to the improvement of a tethered bilayer model inside aluminium oxide.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (128 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 124

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  • Bibliothèque : Université de Picardie Jules Verne. Bibliothèque universitaire. Section Sciences.
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  • Cote : T 51 2009-13
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