Etude fonctionnelle de l'hélicase à ARN Prp43p chez Saccharomyces cerevisiae

par Simon Lebaron

Thèse de doctorat en Biologie moléculaire

Sous la direction de Yves Henry.

Soutenue en 2008

à Toulouse 3 .


  • Résumé

    La biogenèse des ribosomes est un processus complexe qui débute par la synthèse d'un précurseur de l'ARN ribosomique (ARNr) 5S par l'ARN polymérase III et d'un précurseur commun aux ARNr 18S, 5. 8S et 35S par l'ARN polymérase I. Certains nucléotides présents dans les séquences retrouvées dans les ARNr matures sont modifiés chimiquement. Ces modifications sont réalisées principalement par des petites particules ribonucléoprotéiques nucléolaires (snoRNP), qui agissent pendant ou juste après la transcription des précurseurs des ARNr (pré-ARNr). Ces pré-ARNr vont subir de nombreuses étapes de digestion endo- et exonucléolytiques. A la fin de ce processus les séquences additionnelles dites espaceurs seront éliminées et l'ARNr sera alors mature. Ces différentes étapes de maturation ne se déroulent pas sur de l'ARN nu mais au sein de particules dites pré-ribosomiques, composées de protéines ribosomiques (présentes dans les sous-unités matures) et de facteurs associés transitoirement avec ces particules. Aujourd'hui plus de deux cents facteurs sont requis pour la biogenèse des ribosomes, mais pour la majorité aucune fonction moléculaire précise n'a été identifiée. Pendant la première partie de ma thèse, j'ai étudié l'implication de l'hélicase à ARN Prp43p dans la biogenèse des ribosomes chez S. Cerevisiae. Cette protéine était déjà connue pour jouer un rôle dans l'épissage des pré-ARNm. Nous avons montré que Prp43p assumait deux fonctions distinctes chez la levure. En effet, elle est requise à la fois pour la maturation des pré-ARNr et l'épissage des ARNm. Sa fonction moléculaire précise n'étant pas encore pleinement définie, il est supposé qu'elle soit requise pour la stabilisation et/ou la séparation de duplexes d'ARN. Finalement, j'ai entrepris d'étudier comment Prp43p fonctionne au sein de différentes particules ribonucléiques (RNP) impliquées dans différents processus cellulaires. . .

  • Titre traduit

    Functional study of the RNA helicase Prp43p


  • Résumé

    Synthesis of eukaryotic ribosomes is an intricate process that is initiated by the synthesis of a precursor to 5S rRNA by RNA polymerase III and of a common precursor to 18S, 5. 8S and 25S rRNAs by RNA polymerase I. Some nucleotides present in the sequences retained in the mature rRNAs are modified by site-specific enzymes or more generally by small nucleolar ribonucleoprotein particles (snoRNPs) during or immediately following synthesis of the primary pre-ribosomal RNA (pre-rRNA) transcripts. These are then processed by a complex series of endonucleolytic and exonucleolytic digestion steps that remove the so-called spacer regions to yield mature rRNAs. These pre-rRNA processing events do not occur on naked pre-rRNAs but within pre-ribosomal particles composed of ribosomal proteins and transiently associated factors. Today more than two hundred factors have been found to be required for ribosome biogenesis but for the wide majority of them their function remains unknown. During the first part of my PhD I have been studying the implication of the RNA helicase Prp43p in ribosome biogenesis. This protein was already known to function in mRNA splicing. We showed that Prp43p assumes a double function in Saccharomyces cerevisiae. It is involved in both mRNA splicing and pre-rRNA maturation. Interestingly, Prp43p is the only helicase present during all steps of ribosome biogenesis. Although the precise molecular function of the yeast Prp43p in ribosome biogenesis still need to be unravelled, it is suspected that Prp43p could be involved in stabilisation and/or disruption of RNA duplexes. . .

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Informations

  • Détails : 1 vol. (112 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 98-112

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  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2008TOU30195
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